Презентация Курс «Биологическая химия». Гемоглобин онлайн
На нашем сайте вы можете скачать и просмотреть онлайн доклад-презентацию на тему Курс «Биологическая химия». Гемоглобин абсолютно бесплатно. Урок-презентация на эту тему содержит всего 21 слайд. Все материалы созданы в программе PowerPoint и имеют формат ppt или же pptx. Материалы и темы для презентаций взяты из открытых источников и загружены их авторами, за качество и достоверность информации в них администрация сайта не отвечает, все права принадлежат их создателям. Если вы нашли то, что искали, отблагодарите авторов - поделитесь ссылкой в социальных сетях, а наш сайт добавьте в закладки.
Презентации » Химия » Курс «Биологическая химия». Гемоглобин
Оцените!
Оцените презентацию от 1 до 5 баллов!
- Тип файла:ppt / pptx (powerpoint)
- Всего слайдов:21 слайд
- Для класса:1,2,3,4,5,6,7,8,9,10,11
- Размер файла:1.06 MB
- Просмотров:214
- Скачиваний:10
- Автор:неизвестен
Слайды и текст к этой презентации:
№4 слайд
Содержание слайда: Историческая справка
Гемоглобин (Hb) относится к хромопротеинам, простетической группой которого является тетрапиррольное производное – гем
Строение гема было изучено в 1884 г. Марцелием Ненцким
Полная расшифровка строения гемоглобина осуществлена в 1962 г. Марцелием Перутцем и Джоном Кендрю
№7 слайд
Содержание слайда: Состав гемоглобина
Состав полипептидных цепей в гемоглобине изменяется в процессе онтогенеза :
У эмбриона и на первых этапах развития плода - эмбриональный гемоглобин
HbF (новорожденных, или фетальный) начинает синтезироваться через 2 недели после формирования печени у плода, в течение первого года после рождения он заменяется на HbA, у взрослых на его долю приходится не более 1,5%
HbA – основной гемоглобин в крови взрослых (95%), HbA2 составляет около 2%
№8 слайд
Содержание слайда: Состав и строение гема
Гемопротеины (к которым относится гемоглобин) – сложные белки, в состав простетической группы которых входят ион металла и порфириновое ядро
Родоначальник ряда порфиринов – тетрапиррольный порфирин
Производные порфирины содержат в 1-8 положениях различные радикалы (чаще всего метильные, этильные, и винильные группы или остатки пропионовой кислоты)
Наиболее важны для организма:
Этиопорфирины
Мезопорфирины
Копропорфирины
Протопорфирины
№9 слайд
Содержание слайда: Состав и строение гема
Комплекс протопорфирина IX с двухвалентным железом называется гемом
В состав гема входит:
4 пиррольных кольца
4 метиновых группы (–CH=)
4 метильных радикала (–CH3)
2 винильных радикала
(–CH=CH2)
2 остатка пропионовой
кислоты
(–CH2–CH2–CООН)
Fe2+
Химическое название гема:
1,3,5,8-тетраметил-2,4-дивинил-6,7-дипропионовокислый железосодержащий протопорфирин IX
№10 слайд
Содержание слайда: Состав и строение гема
Все атомы протопорфирина лежат в одной плоскости
атом Fe двумя ковалентными связями соединяется со 2- и 4-м и двумя координационными связями с 1- и 3-м пиррольными кольцами
1 координационной связью - с белковой частью молекулы (глобином)
1 донорно-акцепторная связь используется для соединения с лигандом (О2, СО и др.)
№11 слайд
Содержание слайда: Строение полипептидных цепей HbA
α-цепь состоит из 141 аминокислотного остатка, на N-конце вал на С-конце арг
в β-цепи 146 аминокислотных остатков, на N-конце вал на С-конце гис
α- и β-цепи имеют 8 спирализованных участков; их принято обозначать заглавными латинскими буквами (A, B, C…)
Участки E и F (содержащие гис 7 и гис 8) формируют полость для связывания гема (или гидрофобный карман)
Субъединица состоит из 1 α- и 1 β-цепи
В центре между 2 субъединицами формируется полость связывания с аллостерическим эффектором (2,3-дифосфоглицератом), который регулирует присоединение Hb к кислороду
№12 слайд
Содержание слайда: Полиморфизм гемоглобинов
Полиморфизм – генетически обусловленное существование белка в нескольких молекулярных формах
Причина полиморфизма – гетерогенность (разнообразие) генов отвечающих за синтез разных цепей Hb
Причины полиморфизма:
Адаптация организма в процессе онтогенеза
Адаптация к действию различных факторов
Мутации в геноме (существует более 300 патологических форм гемоглобина)
Формы гемоглобина отличаются:
Аминокислотным составом и строением полипептидных цепей
Свойствами
Функцией
№13 слайд
Содержание слайда: Функционирование гемоглобина
Лигандами называют соединения, с которыми взаимодействует определенный участок (или домен) гемоглобина
Существует 4 типа доменов, обеспечивающих функционирование гемоглобина:
Домен связывания с кислородом (или СО)
Домен связывания углекислого газа (15% СО2 транспортируется глобином)
Участок взаимодействия с аллостерическим эффектором (расположен в центре олигомера, связывание обеспечивают «+»-заряженные аминокислоты β-цепей: лиз 82, гис 143 и N-концевые аминокислоты)
Специфические участки транспорта Н+ (их 6 - гис 122 в α-цепи, гис 146 - в β-цепи, N-концевые участки α-цепей)
№14 слайд
Содержание слайда: Функционирование гемоглобина
При присоединении кислорода к гемоглобину образуется оксигемоглобин, углекислого газа - карбогемоглобин и угарного газа – карбоксигемоглобин; при окислении гемоглобина сильными окислителями образуется метгемоглобин (Hb-ОН), содержащий Fe3+
Оксигенация гемоглобина сопровождается конформационными изменениями в молекуле белка:
ось в α цепи смещается на 16о или на 2,1 нм, в β-цепи соответственно - на 13о и 1,9 нм
Атом железа перемещается в плоскость гема (на 0,25 нм)
№15 слайд
Содержание слайда: Функционирование гемоглобина
Такие изменения называются кооперативными изменениями олигомера
Кооперативный эффект обеспечивает повышение сродства гемоглобина к кислороду – в результате этого присоединение молекулы кислорода к четвертому протомеру происходит в 300 раз быстрее, чем к первому
Насыщение гемоглобина кислородом зависит от следующих факторов:
Концентрации О2 и СО2
рН среды (концентрации Н+ – эффект Бора)
Действия аллостерического эффектора гемоглобина –
2,3-дифосфоглицерата (присоединение его к Hb понижает сродство гемоглобина к лиганду, и он легче отдает кислород в условиях гипоксии и низкого парциального давления О2 в тканях)
№17 слайд
Содержание слайда: Порфирии
Причиной первичных порфирий являются наследственные дефекты ферментов, участвующих в синтезе гема
В зависимости от локализации патологического процесса подразделяются на 2 вида:
Эритропоэтические
Печеночные
Основные клинические симптомы:
Анемия
Светобоязнь
Отставание в развитии (возможно)
Бледность кожных покровов
Повышенная утомляемость
Раздражительность
№18 слайд
Содержание слайда: Нарушение распада гемоглобина
Распад гемоглобина начинается в РЭС
Сначала образуется вердоглобин, затем от него отщепляется глобин и атом железа – образуется биливердин (или зеленый пигмент)
Биливердин превращается в непрямой
билирубин (неконъюгированный)
Он поступает в печень, где обезвреживается
в результате реакции конъюгации с
глюкуроновой кислотой – образуется
прямой билирубин
Прямой билирубин из печени поступает в кишечник, превращается в мезобилиноген, а затем в стеркобилиноген, большая часть в виде стеркобилина выводится из организма (до 300 мг в сутки)
Небольшая часть мезобилиногена повторно всасывается и затем в виде уробилина
выводится через почки с мочой (до 4 мг в сутки)
Незначительная часть мезобилиногена после повторного всасывания поступает в печень и распадается до моно- и дипиррольных производных
№19 слайд
Содержание слайда: Желтухи
В норме содержание общего билирубина в крови в среднем составляет 15 мкмоль/л, выше нормы - гипербилирубинемия
При увеличении содержания общего билирубина больше 36-50 мкмоль/л развивается желтуха (так как билирубин диффундирует в ткани, окрашивая их в желтый цвет)
Причины гипербилирубинемии:
Усиление распада гемоглобина
Нарушение функции печени
Нарушение секреции билирубина в составе желчи (при закупорке желчных протоков)
Наследственные дефекты или незрелость фермента УДФ-глюкуронил-трансферазы, обеспечивающего превращение непрямого билирубина в прямой)
У взрослых различают 3 вида желтух :
Гемолитическая (надпеченочная)
Печеночно-клеточная (печеночная)
Механическая, или абтурационная (подпеченочная)
№20 слайд
Содержание слайда: Гемоглобинозы
Гемоглобинозы – заболевания, обусловленные нарушением синтеза белковой части гемоглобина
Основная причина таких заболеваний – мутации в гене, отвечающего за синтез белка
Различают 2 вида нарушений:
Гемоглобинопатии, когда синтезируется дефектная цепочка (α- или β-цепь), с измененной первичной структурой
Талассемии – при этом заболевании блокирован полностью синтез одной из цепей, соответственно талассемии подразделяются на α- и β-талассемии
№21 слайд
Содержание слайда: Заключение
Гемоглобин – сложный белок, у которого впервые была изучена четвертичная структура
Гемоглобин – хромопротеин, тетрамер, содежит 4 полипептидные цепочки и 4 гема
Гем по химической структуре – производное тетрапиррола
Многообразие гемоглобинов и различия в их свойствах и функциях обусловлены различием первичной структуры полипептидной цепи
Полиморфизм гемоглобина обусловлен различными факторами (адаптацией в процессе развития организма, к действию различных факторов среды, мутацией в геноме)
Гемоглобин выполняет 3 основные функции (транспортную, дыхательную, поддерживает постоянную величину рН в крови)
Способен взаимодействовать с несколькими разными лигандами, и соответственно – содержит 4 разных участка их связывания
Нарушение обмена гемоглобина (синтеза и распада) приводят к различным заболеваниям
Скачать все slide презентации Курс «Биологическая химия». Гемоглобин одним архивом:
-
Мультимедийные иллюстрации по лекционному курсу «Биологическая химия»
-
Химия. Зачем она нужна? Дистанционный конкурс «Химия без лаборатории» Ученица 10 класса Климашина Василиса, ГОУСОШ 464 – ЦАО, г. М
-
Белки плазмы крови, их биологическая роль. Методы разделения белков плазмы крови. Диспротеинемии. Выполнила студентка 6 курса МБФ
-
Курс «Химия» Цели изучения курса: дать современное представление о веществе как одной из форм материи. дать запас знаний по хим
-
АНАЛИТИЧЕСКАЯ БИОХИМИЯ Цели курса: 1. Развитие интереса к выбранному профилю. 2. Показать наглядно эксперименты и опыты
-
Тема урока: «Спирты- в жизни человека» Предмет: Химия Преподаватель: Богданова Елена Владимировна Класс: 10 (1 курс педлицея) при ГО
-
Курс «Неорганическая химия» Лектор: Третьяков Юрий Дмитриевич Расписание лекций: вторник – 10:50 – 12:25 пятни
-
«Химия и повседневная жизнь человека» Программа элективного курса для 9-го класса МОУ СОШ с. Георгиевка Чупра Н. Б. учител
-
Химия Для студентов I курса специальностей: 2080165 — экология, 08040165 — товароведение и экспертиза товаров, 260800 — технология, конс
-
Химия Для студентов I курса специальностей: 2080165 — экология, 08040165 — товароведение и экспертиза товаров, 260800 — технология, конст