Презентация Поли- и гетерофункциональные соединения онлайн
На нашем сайте вы можете скачать и просмотреть онлайн доклад-презентацию на тему Поли- и гетерофункциональные соединения абсолютно бесплатно. Урок-презентация на эту тему содержит всего 29 слайдов. Все материалы созданы в программе PowerPoint и имеют формат ppt или же pptx. Материалы и темы для презентаций взяты из открытых источников и загружены их авторами, за качество и достоверность информации в них администрация сайта не отвечает, все права принадлежат их создателям. Если вы нашли то, что искали, отблагодарите авторов - поделитесь ссылкой в социальных сетях, а наш сайт добавьте в закладки.
Презентации » Химия » Поли- и гетерофункциональные соединения
Оцените!
Оцените презентацию от 1 до 5 баллов!
- Тип файла:ppt / pptx (powerpoint)
- Всего слайдов:29 слайдов
- Для класса:1,2,3,4,5,6,7,8,9,10,11
- Размер файла:4.27 MB
- Просмотров:129
- Скачиваний:0
- Автор:неизвестен
Слайды и текст к этой презентации:
№2 слайд
![Полифункциональные соединения](/documents_6/8d2eb92150d0caec1cefddfe42203a33/img1.jpg)
Содержание слайда: Полифункциональные соединения содержат несколько одинаковых функциональных групп.
Полифункциональные соединения содержат несколько одинаковых функциональных групп.
Гетерофункциональные соединения содержат несколько различных функциональных групп.
Гетерополифункциональные
соединения содержат как
различные, так и одинаковые
функциональные группы.
№5 слайд
![Токсическое действие тяжёлых](/documents_6/8d2eb92150d0caec1cefddfe42203a33/img4.jpg)
Содержание слайда: Токсическое действие тяжёлых металлов состоит в связывании тиольных групп белков. В результате ингибируются жизненно важные ферменты организма.
Токсическое действие тяжёлых металлов состоит в связывании тиольных групп белков. В результате ингибируются жизненно важные ферменты организма.
Принцип действия антидотов – образование прочных комплексов с ионами тяжёлых металлов.
№7 слайд
![Аминокислоты В состав](/documents_6/8d2eb92150d0caec1cefddfe42203a33/img6.jpg)
Содержание слайда: Аминокислоты
В состав природных полипептидов и белков входят -аминокислоты, в молекулах которых амино- и карбоксильная группы связаны с одним и тем же атомом углерода.
H2N–СН–СООН
R
В зависимости от строения углеводородного радикала R природные аминокислоты разделяют на алифатические, ароматические и гетероциклические. Аминокислоты могут быть неполярными (гидрофобными), полярными незаряженными и полярными заряженными.
Обычно используются тривиальные названия -аминокислот, которые обычно связаны с источниками их выделения или свойствами.
Серин входит в состав фиброина шёлка (лат. serieus – шелковистый); тирозин впервые выделен из сыра (греч. tyros - сыр); глутамин – из злаковой клейковины (лат. gluten – клей); аспарагиновая кислота – из ростков спаржи (лат. asparagus – спаржа); глицин – первая аминокислота, обнаруженная в природном материале названа так за сладкий вкус (греч. glycos – сладкий) и т.д.
№9 слайд
![Заменимые и незаменимые](/documents_6/8d2eb92150d0caec1cefddfe42203a33/img8.jpg)
Содержание слайда: Заменимые и незаменимые -аминокислоты
Незаменимые -аминокислоты поступают в организм только из внешней среды, синтез заменимых -аминокислот происходит в организме.
Незаменимые -аминокислоты: Заменимые -аминокислоты:
валин, лейцин, изолейцин, глицин, аланин, пролин,
лизин, метионин, треонин, серин, цистеин, аргинин, гистидин,
триптофан, фенилаланин аспарагин, глутамин, аспарагиновая
и глутаминовая кислоты
Некоторые аминокислоты можно отнести к условно заменимым.
Например, тирозин может синтезироваться в организме из незаменимой кислоты фенилаланина.
В качестве исходных веществ при биосинтезе аминокислот могут выступать другие аминокислоты, а также вещества, относящиеся к другим классам органических соединений (например, кетокислоты)
Катализаторами и участниками этого процесса являются ферменты.
Анализ аминокислотного состава различных белков показывает, что на долю дикарбоновых кислот и их амидов в большинстве белков приходится 25-27 % всех аминокислот. Эти же аминокислоты вместе с лейцином и лизином составляют около 50 % всех аминокислот белков. В то же время на долю таких аминокислот, как цистеин, метионин, триптофан, гистидин приходится не более 1,5 – 3,5 %.
№10 слайд
![Относительные конфигурации](/documents_6/8d2eb92150d0caec1cefddfe42203a33/img9.jpg)
Содержание слайда: Относительные конфигурации -аминокислот
В молекулах -аминокислот (кроме глицина),
второй атом углерода является асимметрическим,
Молекулы этих кислот несимметричны. Следо-
вательно, -аминокислоты существуют в виде двух энантиомеров.
В состав природных белков входят только L-изомеры -аминокислот.
Относительная конфигурация не определяет направление вращения плоскости поляризации плоскополяризованного света. Чуть больше половины L--аминокислот являются правовращающими (аланин, изолейцин, глутаминовая кислота, лизин и др.); немного меньше левовращающих кислот (фенилаланин, триптофан, лейцин и др.)
№11 слайд
![Конфигурация аминокислот](/documents_6/8d2eb92150d0caec1cefddfe42203a33/img10.jpg)
Содержание слайда: Конфигурация аминокислот определяет пространственную структуру и биологические свойства как самих аминокислот, биополимеров – белков, которые построены из остатков аминокислот.
Конфигурация аминокислот определяет пространственную структуру и биологические свойства как самих аминокислот, биополимеров – белков, которые построены из остатков аминокислот.
Для некоторых аминокислот наблюдается связь между их конфигурацией и вкусом, например L-Tрп, L-Фен, L-Tир, L-Лей имеют горький вкус, а их D-энантиомеры сладкие. Сладкий вкус глицина известен давно. L-изомер треонина одним людям кажется сладким, другим – горьким. Мононатриевая соль глутаминовой кислоты - глутамат натрия - один из важнейших носителей вкусовых качеств, применяемых в пищевой промышленности. Интересно заметить, что производное дипептида из аспарагиновой кислоты и фенилаланина обнаруживает интенсивно сладкий вкус.
Большинство кислот хорошо растворимы в воде и практически не растворимы в спирте и диэтиловом эфире. Это, так же как и высокая температура плавления, указывает на солеобразный характер этих веществ. Специфическая растворимость аминокислот обусловлена наличием в молекуле одновременно аминогруппы (основный характер) и карбоксильной группы (кислотные свойства), благодаря чему аминокислоты принадлежат к амфотерным электролитам (амфолитам).
Все аминокислоты представляют собой белые кристаллические вещества с очень высокой температурой правления (более 230 °С). Это связано с тем, что молекулы существуют в виде диполярных ионов.
№12 слайд
![Кислотно-основные свойства](/documents_6/8d2eb92150d0caec1cefddfe42203a33/img11.jpg)
Содержание слайда: Кислотно-основные свойства -аминокислот
В водных растворах и твердом состоянии аминокислоты существуют только в виде внутренних солей – цвиттер-ионов или биполярных ионов.
анион биполярный ион катион
В кислой среде молекулы аминокислот - катионы. При пропускании электрического тока через такой раствор катионы аминокислот движутся к катоду и там восстанавливаются.
В щелочной среде молекулы аминокислот представляют собой анион. При пропускании электрического тока через такой раствор анионы аминокислот движутся к аноду и там окисляются.
Значение рН, при котором практически все молекулы аминокислоты представляют собой биполярный ион называется изоэлектрической точкой (рI). При этом значении рН раствор аминокислоты не проводит электрический ток.
№13 слайд
![Значения pI важнейших](/documents_6/8d2eb92150d0caec1cefddfe42203a33/img12.jpg)
Содержание слайда: Значения pI важнейших α-аминокислот
Цистеин (Cys) 5,0
Аспарагин (Asp) 5,4
Фенилаланин (Phe) 5,5 Аспарагиновая
Треонин (Thr) 5,6 кислота (Asp) 3,0
Глутамин (Gln) 5,7 Глутаминовая
Серин (Ser) 5,7 кислота (Glu) 3,2
Тирозин (Tyr) 5,7
Метионин (Met) 5,8
Триптофан (Trp) 5,9 Гистидин (His) 7,6
Аланин (Ala) 6,0 Лизин (Lys) 9,8
Валин (Val) 6,0 Аргинин (Arg) 10,8
Глицин (Gly) 6,0
Лейцин (Leu) 6,0
Изолейцин (Ile) 6,1
Пролин (Pro) 6,3
№15 слайд
![Реакции с участием](/documents_6/8d2eb92150d0caec1cefddfe42203a33/img14.jpg)
Содержание слайда: Реакции с участием карбоксильной группы -аминокислот
Аминокислоты могут вступать в те же химические реакции и давать те же производные, что и другие карбоновые кислоты.
Одна из важнейших реакций в организме – декарбоксилирование аминокислот. При отщеплении СО2 под действием особых ферментов - декарбоксилаз -аминокислоты превращаются в амины:
Реакции по углеводородному радикалу: окисление, а точнее гидроксилирование фенилаланина:
№16 слайд
![Реакции с участием](/documents_6/8d2eb92150d0caec1cefddfe42203a33/img15.jpg)
Содержание слайда: Реакции с участием аминогруппы -аминокислот
Как и другие алифатические амины, аминокислоты могут реагировать с кислотами, ангидридами и хлорангидридами кислот, азотистой кислотой.
При нагревании -аминокислот происходит реакция межмолекулярной дегидриратации с участием как амино-, так и карбоксильной группы. В результате образуется циклический дикетопиперазин.
№18 слайд
![Образование пептидной связи](/documents_6/8d2eb92150d0caec1cefddfe42203a33/img17.jpg)
Содержание слайда: Образование пептидной связи
Амино- и карбоксильные группы аминокислот
могут реагировать друг с другом.
Возникающая при этом связь –СО–NН–
Называется пептидной связью, а продукт
Взаимодействия аминокислот – пептидом.
Если в реакцию вступили 2 аминокислоты,
получается дипептид; 3 аминокислоты – трипептид и т.д.
Пептиды молекулярной массой более 10 000 – полипептидами, или белками. Пептидные связи по химической природе являются амидными.
Началом полипептидной цепи считают конец, несущий свободную аминогруппу (N-конец), а заканчивается полипептидная цепь свободной карбоксильной группой (С-конец).
Называют пептид, последовательно перечисляя, начиная с N-конца, названия аминокислот, входящих в пептид; при этом суффикс «ин» заменяют на суффикс «ил» для всех аминокислот, кроме С-концевой. Для описания строения пептидов применяют не традиционные структурные формулы, а сокращенные обозначения, позволяющие сделать запись более компактной.
№20 слайд
![Классификация белков Белки](/documents_6/8d2eb92150d0caec1cefddfe42203a33/img19.jpg)
Содержание слайда: Классификация белков
Белки можно классифицировать:
– по форме молекул (глобулярные и фибриллярные);
– по молекулярной массе (низко- и высокомолекулярные);
– по составу или химическому строению (простые и сложные);
– по выполняемым функциям;
– по локализации в клетке (ядерные, цитоплазматические и др.);
– по локализации в организме (белки крови, печени и др.);
– по возможности адаптивно регулировать количество данных белков: белки, синтезирующиеся с постоянной скоростью (конститутивные), и белки, синтез которых может усиливаться при воздействии факторов среды (индуцибельные);
– по продолжительности жизни в клетке (от очень быстро обновляющихся белков, с периодом полупревращения менее 1 ч, до очень медленно обновляющихся белков, период полупревращения которых исчисляют неделями и месяцами);
– по схожим участкам первичной структуры и родственным функциям (семейства белков).
№22 слайд
![Классификация простых белков](/documents_6/8d2eb92150d0caec1cefddfe42203a33/img21.jpg)
Содержание слайда: Классификация простых белков
Альбумины. Примерно 75-80% осмотического давления белков сыворотки крови приходится на альбумины; еще одна функция – транспорт жирных кислот.
Глобулины. -Глобулины содержатся в крови в комплексе с билирубином и с липопротеинами высокой плотности. Фракция β-глобулинов включает протромбин, являющийся предшественником тромбина - белка, ответственного за превращение фибриногена крови в фибрин при свертывании крови. -Глобулины выполняют защитную функцию.
Протамины – низкомолекулярные белки, обладающие выраженными основными свойствами, обусловленными наличием в их составе от 60 до 85% аргинина. В ядрах клеток ассоциируются с ДНК.
Гистоны также являются небольшими белками основного характера. В их состав входят лизин и аргинин (20-30%). Гистоны играют важную роль в регуляции экспрессии генов.
Проламины - белки растительного происхождения, содержатся в основном в семенах злаков. Все белки этой группы при гидролизе дают значительное количество пролина. Проламины содержат 20-25% глутаминовой кислоты и 10-15% пролина. Наиболее изучены оризенин (из риса), глютенин (из пшеницы), зеин (из кукурузы), и др.
Глютелины - простые белки, содержатся в семенах злаков, в зелёных частях растений. Для глютелинов характерно сравнительно высокое содержание глутаминовой кислоты и наличие лизина. Глютелины – запасные белки.
№25 слайд
![Вторичная структура белка](/documents_6/8d2eb92150d0caec1cefddfe42203a33/img24.jpg)
Содержание слайда: Вторичная структура белка
Вторичная структура белка – способ упаковки очень длинной полипептидной цепи в – спиральную или – складчатую конформациию. Витки спирали или складки удерживаются, в основном, с помощью внутримолекулярный связей, возникающих между атомом водорода (в составе –NН- или –СООН-групп) одного витка спирали или складки и электроотрица-тельным атомом (кислорода или азота) соседнего витка или складки.
№26 слайд
![Третичная структура белка](/documents_6/8d2eb92150d0caec1cefddfe42203a33/img25.jpg)
Содержание слайда: Третичная структура белка
Третичная структура белка – трёхмерная пространственная ориентация полипептидной спирали или складчатой структуры в определённом объёме.
Различают глобулярную (шарообразную)
и фибриллярную (вытянутую, волокнистую)
третичную структуры.
Третичная структура формируется
автоматически, самопроизвольно и
полностью определяется первичной
структурой белка. При этом во
взаимодействие вступают боковые
радикалы аминокислотных остатков.
Стабилизация третичной структуры
осуществляется за счёт образования
между радикалами аминокислот водородных,
ионных, дисульфидных связей, а также благодаря
ван-дер-ваальсовым силам притяжения между
неполярными углеводородными радикалами.
№28 слайд
![Четвертичная структура белка](/documents_6/8d2eb92150d0caec1cefddfe42203a33/img27.jpg)
Содержание слайда: Четвертичная структура белка
Четвертичная структура белка – способ укладки в пространстве отдельных полипептидных цепей и формирование структурно и функционально единого макромолекулярного образования.
Образовавшаяся молекула - олигомер, а отдельные полипептидные цепи, из которых он состоит – протомеры, мономеры или субъединицы (их обычно чётное количество: 2, 4, реже 6 или 8).
Например, молекула гемоглобина состоит из двух – и двух – полипептидных цепей.
Каждая полипептидная цепь окружает группу гема – небелкового пигмента, придающего крови её красный цвет. Именно в составе гема находится катион железа, способный присоединять и транспортировать по организму необходимый для функционирования организма кислород.
Четвертичной структурой обладает около 5% белков, в том числе гемоглобин, иммуно-глобулины, инсулин, ферритин, почти все ДНК- и РНК-полимеразы.
№29 слайд
![Цветные реакции для](/documents_6/8d2eb92150d0caec1cefddfe42203a33/img28.jpg)
Содержание слайда: Цветные реакции для обнаружения белков и аминокислот
Для идентификации пептидов, белков и отдельных аминокислот используют так называемые «цветные реакции».
Универсальная реакция на пептидную группу – появление красно-фиолетовой окраски при добавлении к раствору белка ионов меди (II) в щелочной среде (биуретовая реакция).
Реакция на остатки ароматических аминокислот – тирозина и фенилаланина – появление желтой окраски при обработке раствора белка концентрированной азотной кислотой (ксантопротеиновая реакция).
Серусодержащие белки дают черное
окрашивание при нагревании с раствором
ацетата свинца(II) в щелочной среде
(реакция Фоля).
Общая качественная реакция
-аминокислот — образование сине-
фиолетового окрашивания при
взаимодействии с нингидрином.
Нингидриновую реакцию дают также и белки.
Скачать все slide презентации Поли- и гетерофункциональные соединения одним архивом:
Похожие презентации
-
По химии Поли- и гетерофункциональные соединения, участвующие в процессах жизнедеятельности
-
Поли- и гетерофункциональные соединения, участвующие в процессах жизнедеятельности
-
Биологически важные поли- и гетерофункциональные соединения
-
По Химии "Синтетические высокомолекулярные соединения и полимеры на их основе" - скачать смотреть
-
Высокомолекулярные соединения (ВМС) или полимеры
-
Гетерофункциональные производные бензольного ряда как лекарственные средства. Гетероциклические соединения. Алкалоиды
-
Аминокислоты. Гетерофункциональные соединения, молекулы
-
Синтез сополимеров с заданным порядком присоединения звеньев в цепи методом интербиполиконденсации
-
Гетерофункциональные органические соединения. Таутомерия. Стереоизомерия
-
Гетерофункциональные органические соединения и их производные – метаболиты и биорегуляторы