Презентация Структура и общие свойства ферментов онлайн

Содержание слайда: Структура и общие свойства ферментов

Содержание слайда: Значение ферментов Любая реакция в организме катализируется ферментами Любая живая клетка содержит набор ферментов «Медицина говорит на языке энзимологии» (любая болезнь - это патология ферментов)

Содержание слайда: Доказательство белковой природы ферментов Все выделенные ферменты являются белками При гидролизе ферментов образуются аминокислоты Специфичность действия ферментов Методы получения белков и ферментов одинаковы Факторы вызывающие денатурацию белка, вызывают инактивацию ферментов

Содержание слайда: Структурная организация фермента Простые ферменты - трипсин, химотрипсин и т.д. Сложные ферменты – содержат белковую часть (апофермент) небелковая часть (кофермент): лактатдегидрогеназа (ЛДГ), аланинаминотрансфераза (АЛТ), аспартатаминотрансфераза (АСТ)

Содержание слайда: Структура фермента Первичная структура (1о) - последовательность аминокислот соединенных пептидной связью Вторичная структура (2о) - спираль Третичная структура (3о) - глобула Четвертичная структура (4о) - олигомеры

Содержание слайда: Активный центр фермента Активный центр - это несколько аминокислотных остатков, которые в ходе ферментативного катализа реагируют с субстратом. В активном центре различают: - контактный участок, - каталитический участок.

Содержание слайда: Локализация ферментов в клетке Компартменты - места локализации ферментов в клетке. Ядро - репликация/синтез ДНК, синтез и-РНК (ДНК-зависимая РНК-полимераза, РНК-зависимая ДНК-полимераза) Митохондрии - в них находится дыхательные центры, ферменты окислительного фосфорилирования, окисление жирных кислот, ферменты синтеза мочевины (ГлДГ - глутаматдегидрогеназа) Лизосомы - ферменты гидролизы белков, липидов, нуклеиновых кислот и т.д. (кислая фосфатаза, кислая ДНК-нуклеаза, кислая РНКаза) Цитоплазматическая мембрана - 5'-нуклеотидаза, Na+/K+-АТФаза Цитоплазма - ферменты гликолиза, синтеза жирных кислот, синтеза мононуклеотидов

Содержание слайда: Изоферменты

Содержание слайда: Отличие ферментов от неорганических катализаторов Высокая молекулярная активность ферментов Специфичность: - абсолютная, - относительная.

Содержание слайда: Виды специфичности Абсолютная специфичность - один фермент имеет один субстрат. Объясняет теория Фишера («ключ-замок»). Относительная специфичность - по отношению к типу реакции (пример групповая специфичность). Объясняет теория Кошленда («рука-перчатка») - групповая специфичность - пепсин, трипсин, химотрипсин. Пепсин - гидролизирует пептидные связи, образованные аминогруппой ароматической аминокислоты и карбоксильной группой другой любой аминокислоты. Химотрипсин - гидролизует пептидные связи, образованные карбоксильной группой ароматической и аминогруппой любой другой аминокислоты. Трипсин - принимает участие карбоксильная группа лизина и аргинина.

Содержание слайда: Стабильность. Ферменты действуют в мягких условиях (pH, температура) Стабильность. Ферменты действуют в мягких условиях (pH, температура) - pH оптимум - pH при котором данный фермент наиболее активен.

Содержание слайда: Энзимы в медицине Энзимопатология - изучает заболевания, связанные с нарушением действия ферментов (энзимопатия). Энзимопатии: - наследственная (фенилпировиноградная олигофрения); - алиментарная - недостаточное получение с пищей; - токсическая - передозировка лекарствами, действие вирусов; - нарушение действия ферментов при определенных условиях.

Содержание слайда:

Содержание слайда:

Содержание слайда: Креатинфосфокиназа (КФК)

Содержание слайда: АСТ и АЛТ

Содержание слайда:

Содержание слайда: Острый панкреатит

Содержание слайда: Мультиферментные комплексы

Содержание слайда: Надмолекулярная организация ферментов