Презентация Введение в биохимию. Биохимия белков онлайн
На нашем сайте вы можете скачать и просмотреть онлайн доклад-презентацию на тему Введение в биохимию. Биохимия белков абсолютно бесплатно. Урок-презентация на эту тему содержит всего 28 слайдов. Все материалы созданы в программе PowerPoint и имеют формат ppt или же pptx. Материалы и темы для презентаций взяты из открытых источников и загружены их авторами, за качество и достоверность информации в них администрация сайта не отвечает, все права принадлежат их создателям. Если вы нашли то, что искали, отблагодарите авторов - поделитесь ссылкой в социальных сетях, а наш сайт добавьте в закладки.
Презентации » Химия » Введение в биохимию. Биохимия белков
Оцените!
Оцените презентацию от 1 до 5 баллов!
- Тип файла:ppt / pptx (powerpoint)
- Всего слайдов:28 слайдов
- Для класса:1,2,3,4,5,6,7,8,9,10,11
- Размер файла:1.01 MB
- Просмотров:88
- Скачиваний:2
- Автор:неизвестен
Слайды и текст к этой презентации:
№15 слайд
![Другие транспортные белки В](/documents_6/20797896d611b45d4692559267d08b69/img14.jpg)
Содержание слайда: Другие транспортные белки
В плазме крови содержатся множество других белков, выполняющих транспортные функции.
Так, преальбумин переносит гормоны щитовидной железы — тироксин и трииодтиронин.
Ионные каналы и другие интегральные мембранные белки осуществляют транспорт ионов и метаболитов через биологические мембраны.
№17 слайд
![Регуляторные функции В](/documents_6/20797896d611b45d4692559267d08b69/img16.jpg)
Содержание слайда: Регуляторные функции
В биохимических сигнальных цепях белки осуществляют функции сигнальных веществ (гормонов) и гормональных рецепторов.
В качестве примера здесь представлен комплекс гормона роста соматотропина с соответствующим рецептором. При этом экстрацеллюлярные домены двух молекул рецептора связывают одну молекулу гормона.
Связывание с рецептором активирует цитоплазматические домены комплекса и тем самым обеспечивает дальнейшую передачу сигнала.
№18 слайд
![В регуляции обмена веществ и](/documents_6/20797896d611b45d4692559267d08b69/img17.jpg)
Содержание слайда: В регуляции обмена веществ и процессов дифференцировки принимают решающее участие ДНК-ассоцированные белки (факторы транскрипции).
В регуляции обмена веществ и процессов дифференцировки принимают решающее участие ДНК-ассоцированные белки (факторы транскрипции).
Особенно детально изучено строение и функции белков-активаторов катаболизма и других бактериальных факторов транскрипции.
№19 слайд
![Двигательные функции](/documents_6/20797896d611b45d4692559267d08b69/img18.jpg)
Содержание слайда: Двигательные функции
Взаимодействие актина с миозином ответственно за мышечное сокращение и другие формы биологической подвижности.
Гексамер миозина (справа) длиной 150 нм — один из наиболее крупных белков.
Нитевидный актин (F-актин) образуется путем полимеризации относительно небольших молекул глобулярного актина (G-актин).
Процессом сокращения управляют ассоциированный с F-актином тропомиозин и другие регуляторные белки.
№21 слайд
![Вторичные структуры белков](/documents_6/20797896d611b45d4692559267d08b69/img20.jpg)
Содержание слайда: Вторичные структуры белков
Вторичные структуры стабилизированы водородными мостиками в пределах одной пептидной цепи или между соседними цепями.
Если такая регулярная структура распространяется на достаточно большой фрагмент молекулы белка, такой белок образует механически прочные нити или волокна.
Подобного рода структурные белки имеют характерный аминокислотный состав.
№22 слайд
![-Спираль Наиболее](/documents_6/20797896d611b45d4692559267d08b69/img21.jpg)
Содержание слайда: α-Спираль
Наиболее распространенным элементом вторичной структуры является правая α-спираль (αR).
Пептидная цепь здесь изгибается винтообразно.
Ha каждый виток приходится 3,6 аминокислотного остатка, шаг винта (т.е. минимальное расстояние между двумя эквивалентными точками) составляет 0,54 нм.
α-Спираль стабилизирована почти линейными водородными связями (красный пунктир) между NH-группой и СО-группой четвертого по счету аминокислотного остатка. Таким образом, в протяженных спиральных участках каждый аминокислотный остаток принимает участие в формировании двух водородных связей.
Неполярные или амфифильные α-спирали с 5-6 витками часто обеспечивают заякоривание белков в биологических мембранах (трансмембранные спирали).
Зеркально-симметричная относительно αR-спирали левая α-спираль (αL) встречается в природе крайне редко, хотя энергетически возможна.
№23 слайд
![-Петля В тех участках, где](/documents_6/20797896d611b45d4692559267d08b69/img22.jpg)
Содержание слайда: β-Петля
В тех участках, где пептидная цепь изгибается достаточно круто, часто находится β-петля.
Это короткий фрагмент, в котором 4 аминокислотных остатка расположены таким образом, что цепь делает реверсивный поворот (на 180о).
Оба приведенных на схеме варианта петли (типы I и II) встречаются довольно часто.
Обе структуры стабилизированы водородным мостиком между 1 и 4 остатками.
№24 слайд
![Структурные белки Структурным](/documents_6/20797896d611b45d4692559267d08b69/img23.jpg)
Содержание слайда: Структурные белки
Структурным белком, построенным преимущественно в виде α-спирали, является α-кератин.
Волосы (шерсть), перья, иглы, когти и копыта животных состоят главным образом из кератина.
В качестве компонента промежуточных филаментов кератин (цитокератин) является важнейшей составной частью цитоскелета.
№25 слайд
![Коллаген В организме](/documents_6/20797896d611b45d4692559267d08b69/img24.jpg)
Содержание слайда: Коллаген
В организме млекопитающих коллаген — преобладающий в количественном отношении белок: он составляет 25% общего белка.
Коллаген присутствует в различных формах прежде всего в соединительной ткани.
Этот белок имеет необычный аминокислотный состав: 1/З составляв глицин (Gly). примерно 10% пролин (Рrо), а также гидроксипролин (Hyp) и гидроксилизин (Hyl).
Последние две аминокислоты образуются после биосинтеза коллагена путем посттрансляционной модификации.
В структуре коллагена постоянно повторяется триплет Gly-X-Y (2), причем положение X часто занимает пролин, а Y — гидроксилизин.
Имеются веские основания тому, что коллаген повсеместно присутствует в виде правой тройной спирали, скрученной из трех первичных левых спиралей.
В тройной спирали каждый третий остаток оказывается в центре, где по стерическим причинам помещается только глицин (остаток глицина окрашен в желтый цвет).
Здесь представлен небольшой фрагмент тройной спирали.
Вся молекула коллагена имеет длину около 300 нм.
№26 слайд
![Методы выделения и анализа](/documents_6/20797896d611b45d4692559267d08b69/img25.jpg)
Содержание слайда: Методы выделения и анализа белков
Препараты высокоочищенных белков находят разнообразное применение в научных исследованиях, медицине и биотехнологии.
Так как многие белки, и в особенности глобулярные, высоколабильны, выделение проводят с помощью предельно мягких методов и при пониженной температуре (0-5°С).
К таким методам относится ионообменная хроматография.
Существуют и другие методы выделения белков.
№27 слайд
![Диализ Для отделения](/documents_6/20797896d611b45d4692559267d08b69/img26.jpg)
Содержание слайда: Диализ
Для отделения низкомолекулярных примесей или замены состава среды используют диализ.
Метод основан на том, что молекулы белка из-за своих размеров не могут проходить через полупроницаемые мембраны, в то время как низкомолекулярные вещества равномерно распределяются между объемом, ограниченным мембраной, и окружающим раствором.
После многократной замены внешнего раствора состав среды в диализном мешочке (концентрация солей, величина pH и др.) будет тот же, что и в окружающем растворе.
№28 слайд
![Электрофореграммы](/documents_6/20797896d611b45d4692559267d08b69/img27.jpg)
Содержание слайда: Электрофореграммы
Электрофорез проводят в тонком слое полиакриламида (2).
После завершения электрофореза, зоны белков выявляют c помощью красителя.
В качестве примера на схеме 3 приведена электрофореграмма трех препаратов:
клеточного экстракта, содержащего сотни белков (а);
выделенного из экстракта гомогенного белка (б);
контрольной смеси белков с известными молекулярными массами (в).
Скачать все slide презентации Введение в биохимию. Биохимия белков одним архивом:
Похожие презентации
-
Введение в биохимию. Строение и функции белков (часть 1)
-
Введение в биохимию. Строение и функции белков (часть 2)
-
КУБАНСКИЙ ГОСУДАРСТВЕННЫЙ МЕДИЦИНСКИЙ УНИВЕРСИТЕТ КАФЕДРА ФУНДАМЕНТАЛЬНОЙ И КЛИНИЧЕСКОЙ БИОХИМИИ Лекция по теме: «Обмен белко
-
Введение. Биохимия
-
Биохимия. Введение
-
Введение в биохимию. Значение биохимии для врача. Химия белка
-
Введение в биохимию. Ферменты (Лекция 1)
-
Решение задач «Биохимия клетки»
-
КУБАНСКИЙ ГОСУДАРСТВЕННЫЙ МЕДИЦИНСКИЙ УНИВЕРСИТЕТ КАФЕДРА ФУНДАМЕНТАЛЬНОЙ И КЛИНИЧЕСКОЙ БИОХИМИИ Лекция по теме: «Взаимосвязь
-
КУБАНСКИЙ ГОСУДАРСТВЕННЫЙ МЕДИЦИНСКИЙ УНИВЕРСИТЕТ КУБАНСКИЙ МЕДИЦИНСКИЙ ИНСТИТУТ КАФЕДРА ФУНДАМЕНТАЛЬНОЙ И КЛИНИЧЕСКОЙ БИОХИМ