Презентация Биохимия ферментов онлайн
На нашем сайте вы можете скачать и просмотреть онлайн доклад-презентацию на тему Биохимия ферментов абсолютно бесплатно. Урок-презентация на эту тему содержит всего 37 слайдов. Все материалы созданы в программе PowerPoint и имеют формат ppt или же pptx. Материалы и темы для презентаций взяты из открытых источников и загружены их авторами, за качество и достоверность информации в них администрация сайта не отвечает, все права принадлежат их создателям. Если вы нашли то, что искали, отблагодарите авторов - поделитесь ссылкой в социальных сетях, а наш сайт добавьте в закладки.
Презентации » Образование » Биохимия ферментов
Оцените!
Оцените презентацию от 1 до 5 баллов!
- Тип файла:ppt / pptx (powerpoint)
- Всего слайдов:37 слайдов
- Для класса:1,2,3,4,5,6,7,8,9,10,11
- Размер файла:320.00 kB
- Просмотров:76
- Скачиваний:0
- Автор:неизвестен
Слайды и текст к этой презентации:
№2 слайд
![Содержание Строение, размер и](/documents_5/c91021dcc2f40ae3344b889d449ce174/img1.jpg)
Содержание слайда: Содержание
Строение, размер и форма белковой молекулы, функции белков.
Денатурация, причины и признаки, использование в медицине.
Ферменты. История энзимологии.
Доказательства белковой природы ферментов.
Особенности ферментативного катализа.
Структурно-функциональная организация ферментов.
Аллостерические ферменты.
№5 слайд
![Ферменты Ферменты от лат.](/documents_5/c91021dcc2f40ae3344b889d449ce174/img4.jpg)
Содержание слайда: Ферменты
Ферменты (от лат. fermentum - закваска), или энзимы (от греч. en - внутри, zym - закваска) – биокатализаторы белковой природы.
Используются живыми организмами для катализа многих тысяч взаимосвязанных химических реакций, включая синтез, распад и взаимопревращение веществ и др.
№7 слайд
![История энзимологии На заре](/documents_5/c91021dcc2f40ae3344b889d449ce174/img6.jpg)
Содержание слайда: История энзимологии
На заре истории развития человечества, уже использовались ряд технологических ферментативных процессов: хлебопечение, виноделие, обработка шкур животных и т. д.
Описал пищеварения у животных Рене Антуан Реомюр (1683—1757).
Лаззаро Спалланцани (1729-1799), профессор истории естествознания в Университете города Падуя, не рассматривал пищеварение как процесс ферментации по той простой причине, что при этом не образовывались пузырьки газа.
№8 слайд
![История энзимологии прод.](/documents_5/c91021dcc2f40ae3344b889d449ce174/img7.jpg)
Содержание слайда: История энзимологии (прод.)
Позже процесс ферментации был более подробно изучен одним из основоположников современной химии Антуаном Лораном Лавуазье (1743-1794).
Изучая спиртовое брожение, происходящее при изготовлении вина, он обнаружил, что глюкоза превращается в спирт и углекислый газ,
К началу XIX в. преобладала общая точка зрения, что ферментация - это химические изменения, вызываемые некоторыми специальными формами органического материала, а именно «ферментами».
№9 слайд
![История энзимологии прод. В](/documents_5/c91021dcc2f40ae3344b889d449ce174/img8.jpg)
Содержание слайда: История энзимологии (прод.)
В 1814 г. русский ученый (немец по происхождению) академик Петербургской Академии наук Константин Готлиб Сигизмунд Кирхгоф (1764-1833) показал, что образование сахара из крахмала в проросших зернах злаков обусловлено химическим процессом, а не появлением ростков.
В 1810 г Ю. Гей-Люссак выделил основные конечные продукты жизнедеятельности дрожжей – спирт и углекислый газ.
Я. Берцелиус, один из основоположников теории химического катализа и автор самого термина «катализ» в 1835 году подтверждает эти данные, отметив, что диастаза (экстракт из солода) катализирует гидролиз крахмала более эффективно, чем минеральная серная кислота.
№11 слайд
![История энзимологии. Спор](/documents_5/c91021dcc2f40ae3344b889d449ce174/img10.jpg)
Содержание слайда: История энзимологии.
Спор Либиха и Пастера
Важную роль в развитии энзимологии сыграл спор Ю Либиха с известным микробиологом Л. Пастером, который считал, что процессы ферментации могут происходить только в целой живой клетке.
Ю. Либих, напротив, считал, что биологические процессы вызываются действием химических веществ, которые в последствии были названы ферментами.
Термин энзим предложил 1878 г Фридрих Вильгельм Кюне, подчеркнув, что процесс идет в дрожжах.
№12 слайд
![История энзимологии прод. В](/documents_5/c91021dcc2f40ae3344b889d449ce174/img11.jpg)
Содержание слайда: История энзимологии (прод.)
В 1878 г. Манассеина получила бесклеточный препарат дрожжей, перетирая их в ступке со стеклянным порошком. Этот экстракт был способен получать этанол, что утвердило мнение Либиха.
В 1897 году Э. Бюхнер повторил этот эксперимент, получив свободный от клеток экстракт из дрожжей, разрушая их вакуумированием.
№13 слайд
![История энзимологии прод. В](/documents_5/c91021dcc2f40ae3344b889d449ce174/img12.jpg)
Содержание слайда: История энзимологии (прод.)
В 1894 году Э. Фишер предложил модель взаимодействия фермента и субстрата, названной «ключ-замок».
В 1926 году Дж. Самнер после почти 9-летених исследований доказал белковую природу фермента уреазы.
Вскоре Дж Нортроп и М Кунитц указали на прямую корреляцию между активностью кристаллических пепсина, трипсина и количеством белка в исследуемых образцах, приведя тем самым весомые доказательства белковой природы ферментов.
1955 г. – С. Мур и У. Стейн расшифровали структуру рибонуклеазы (124 АК остатка).
№14 слайд
![История энзимологии прод. В](/documents_5/c91021dcc2f40ae3344b889d449ce174/img13.jpg)
Содержание слайда: История энзимологии (прод.)
В 1963 году исследована аминокислотная последовательность РНКазы из поджелудочной железы.
В 1965 г показана пространственная структура лизоцима.
1969 г. – синтез рибонуклеазы в лаборатории Б. Меррифилда в Нью-Йорке.
За последующие годы очищены тысячи ферментов и получены новые данные о механизмах действия ферментов, их пространственной структуре, регуляции ферментативных реакций.
Обнаружена каталитическая активность у РНК (рибозимы).
Получены антитела с ферментативной активностью –абзимы.
№15 слайд
![Доказательства белковой](/documents_5/c91021dcc2f40ae3344b889d449ce174/img14.jpg)
Содержание слайда: Доказательства белковой природы ферментов
Все ферменты действуют в мягких условиях: const t°, const рН, const ионная сила, оптимальное соотношение субстратов, продуктов, модуляторов.
Все ферменты являются высокомолекулярными соединениями (ВМС), с молекулярной массой от неск. тысяч до неск. миллионов дальтон (1 дальтон = массе одного атома водорода), в связи с чем, образуют коллоидные растворы, которые обладают буферными свойствами, вязкостью, дают опалесценцию, образуют конус Тиндаля.
Способны к денатурации под действием тех же факторов, которые вызывают денатурацию белка. При необратимой денатурации ферменты полностью инактивируются.
При гидролизе распадаются на аминокислоты.
Обладают «эффектом защиты» (связывают воду, ионы тяжелых металлов).
№16 слайд
![Доказательства белковой](/documents_5/c91021dcc2f40ae3344b889d449ce174/img15.jpg)
Содержание слайда: Доказательства белковой природы ферментов (прод.)
Ферменты как и белки обладают антигенной активностью и при парэнтеральном введении стимулируют образование антител.
Обладают электрофоретической подвижностью и амфотерными свойствами.
Не способны к диализу через полупроницаемые мембраны.
Легко осаждаются из водных растворов методом высаливания.
Обладает высокой специфичностью действия.
Лабораторный синтез фермента рибонуклеазы, доказывает его белковую природу (в лаборатории Мерифилда в 1969 году).
№17 слайд
![Особенности ферментативного](/documents_5/c91021dcc2f40ae3344b889d449ce174/img16.jpg)
Содержание слайда: Особенности ферментативного катализа
Исключительно высокая эффективность.
Эффективность биологического катализа превышает эффективность неорганического в 109 – 1012 раз.
Специфичность:
Абсолютная специфичность, когда фермент работает только со своим субстратом (фумараза с транс-изомерами фумаровой кислоты и не будет с цис-изомерами);
Групповая - специфичен для узкой группы родственнных субстратов (ферменты ЖКТ).
Ферменты «работают» в мягких условиях (t=37°C, рН 7,0, определенные осмолярность и солевой состав).
Многоуровневая регуляция: регуляция активности на уровне условий среды, на уровне метаболона, на генетическом уровне, тканевом, клеточном, с помощью гормонов и медиаторов, а также с помощью субстратов и продуктов той реакции, которую они катализируют.
№18 слайд
![Особенности ферментативного](/documents_5/c91021dcc2f40ae3344b889d449ce174/img17.jpg)
Содержание слайда: Особенности ферментативного катализа (прод.)
Кооперативность: ферменты способны организовывать ассоциации - продукт 1-го фермента, является субстратом для 2-го; продукт 2-го - субстратом для 3-го и т.д.
Ферменты обладают адаптивностью, т. е. могут изменять свою активность и образовывать новые ассоциации.
Способны катализировать как прямую так и обратную реакцию. Направление реакции для многих ферментов определяется соотношением действующих масс.
Катализ жестко расписан, т. е. происходит поэтапно.
Если какое-либо соединение существует в форме цис- и трансизомеров, то для каждой из этих форм, существует свой фермент.
Например, фумараза катализирует превращение только фумаровой кислоты (транс-), но не действует на цис-изомер - малеиновую кислоту.
№19 слайд
![Строение ферментов Ферменты](/documents_5/c91021dcc2f40ae3344b889d449ce174/img18.jpg)
Содержание слайда: Строение ферментов
Ферменты как и белки делятся на две группы: простые и сложные.
Простые полностью и целиком состоят из а/к и при гидролизе образуют исключительно а/к.
Сложные ферменты кроме белковой части (апофермента) содержат и небелковый компонент (кофактор).
Кофакторы различаются по прочности связывания с апоферментом.
№20 слайд
![Кофакторы Если константа](/documents_5/c91021dcc2f40ae3344b889d449ce174/img19.jpg)
Содержание слайда: Кофакторы
Если константа диссоциации сложного фермента настолько мала, что в растворе все ПП цепи оказываются связанными со своими небелковыми компонентами и не разделяются при выделении и очистке, то небелковый компонент называется простетической группой и рассматривается как интегральная часть молекулы фермента.
Под коферментом понимают дополнительную группу, легко отделяемую от апофермента, при диссоциации.
№21 слайд
![Примеры коферментов Между](/documents_5/c91021dcc2f40ae3344b889d449ce174/img20.jpg)
Содержание слайда: Примеры коферментов
Между апоферментом и коферментом существуют нековалентные связи (водородные или электростатического взаимодействия).
Типичными представителями коферментов являются:
Тиаминпирофосфат, ТПФ (производное витамина В1, тиамин) – кофермент пируватдегидрогеназного и альфа-кетоглутаратдегидрогеназного комплексов;
ФАД, ФМН (производные витамина В2, рибофлавин) – коферменты ряда дегидрогеназ, напр. сукцинатдегидрогеназы;
НАД, НАДФ (производные витамина РР, ниацин) коферменты ряда дегидрогеназ, напр. лактатдегидрогеназы;
Пиридоксальфосфат (производное витамина В6, пиридоксин) – кофермент трансаминаз, напр. аспартатаминотрансфераза (АсАТ), аланинаминотрансфераза (АлАТ);
коэнзим А (производное пантотеновой кислоты) – кофермент ацилирования.
№28 слайд
![Металлы как кофакторы Многие](/documents_5/c91021dcc2f40ae3344b889d449ce174/img27.jpg)
Содержание слайда: Металлы как кофакторы
Многие двухвалентные металлы (Сu2+, Zn2+, Fe2+, Fe3+, Mn2+, Мg2+, Ca2+) тоже выполняют роль кофакторов, хотя и не относятся ни к простетическим группам, ни к коферментам.
Металлы входят в состав активного центра или стабилизируют оптимальный вариант структуры активного центра фермента.
№30 слайд
![Структурно-функциональная](/documents_5/c91021dcc2f40ae3344b889d449ce174/img29.jpg)
Содержание слайда: Структурно-функциональная организация ферментов.
Активный центр
Активный (субстратный) центр - это совокупность функциональных групп, расположенных в разных участках ПП цепи, но близко структурно и функционально ориентированных (в третичной структуре) и имеющих прямое отношение к катализу.
Этот центр состоит из функциональных групп и радикалов: SH-(цистеина); -ОН(серина); COOH-(АСП); имидазольного кольца гистидина.
№31 слайд
![Структурно-функциональная](/documents_5/c91021dcc2f40ae3344b889d449ce174/img30.jpg)
Содержание слайда: Структурно-функциональная организация ферментов. Строение активного центра фермента
Активный центр включает в себя:
Каталитический участок или центр, непосредственно взаимодействующий с субстратом, осуществляющий катализ.
Контактная, или якорная площадка - она обеспечивает специфическое сродство фермента к субстрату и является местом фиксации субстрата на поверхности фермента.
Вспомогательные участки - карманы, щели и др.
№33 слайд
![Формирование активного центра](/documents_5/c91021dcc2f40ae3344b889d449ce174/img32.jpg)
Содержание слайда: Формирование активного центра фермента
Предполагается, что формирование активного центра фермента начинается уже на ранних этапах синтеза белка-фермента на рибосоме, когда линейная одномерная структура ПП цепи превращается в трехмерное тело строго определенной конфигурации, точнее активный центр формируется из функциональных групп различных аминокислот (т.е. активный центр определяется первичной структурой).
№34 слайд
![Центры аллостерической](/documents_5/c91021dcc2f40ae3344b889d449ce174/img33.jpg)
Содержание слайда: Центры аллостерической регуляции
У олигомерных ферментов (имеющих четвертичную структуру) имеются центры аллостерической регуляции.
это участки связывания фермента с низкомолекулярным веществом (эффектором или модификатором), имеющим другую, чем субстрат или продукт, структуру: АТФ, АДФ, НАД+, промежуточные метаболиты.
№35 слайд
![Аллостерические ферменты](/documents_5/c91021dcc2f40ae3344b889d449ce174/img34.jpg)
Содержание слайда: Аллостерические ферменты
Присоединение эффектора к аллостерическому центру приводит к изменению третичной структуры и, соответственно, конфигурации активного центра, вызывая снижение или повышение эниматической активности.
В связи с этим существует и два пространственно удаленных аллостерических центра: активации и ингибирования.
Ферменты, активность которых контролируется состоянием как активного, так и аллостерического центров, называются аллостерическими ферментами.
№36 слайд
![Спасибо за внимание!](/documents_5/c91021dcc2f40ae3344b889d449ce174/img35.jpg)
Содержание слайда: Спасибо за внимание!
Следующая лекция – Биохимия ферментов-2.
Механизм действия ферментов. Этапы ферментативного катализа.
Факторы, определяющие активность ферментов [E], [S], [P], Km. Влияние pH, [P], tº, ионной силы на активность ферментов.
Регуляция активности ферментов.
Скачать все slide презентации Биохимия ферментов одним архивом:
Похожие презентации
-
Биохимия ферментов-2
-
БиохимияЛекция1ферменты12018
-
БиохимияЛекция2ферменты22018
-
ИСПОЛЬЗОВАНИЕ ДИСТАНЦИОННОГО КУРСА ДЛЯ ПОДДЕРЖКИ ОЧНЫХ ЗАНЯТИЙ НА КАФЕДРЕ БИОХИМИИ МЕДИЦИНСКОГО ВУЗА С. М. Ершиков Кафедра биоло
-
Ферменты. Витамины. Гормоны
-
Физиология, биохимия микроорганизмов (прокариотов: бактерий, эукариотов: простейших, грибов, вирусов)
-
Ферменты 10 класс
-
Ферменты и гормоны
-
Ферменты, витамины, гормоны и лекарства.
-
Аналитическая биохимия