Оцените презентацию от 1 до 5 баллов!
Тип файла:
ppt / pptx (powerpoint)
Всего слайдов:
20 слайдов
Для класса:
1,2,3,4,5,6,7,8,9,10,11
Размер файла:
161.50 kB
Просмотров:
70
Скачиваний:
0
Автор:
неизвестен
Слайды и текст к этой презентации:
№1 слайд![Механизм действия ферментов](/documents_5/71c297eaeebf64782ef25752d491de1c/img0.jpg)
Содержание слайда: 2
Механизм действия ферментов
Гомельский государственный медицинский университет
Кафедра биохимии
Доцент кафедры, к. б. н. А. Н. Коваль
№2 слайд![Содержание Свойства ферментов](/documents_5/71c297eaeebf64782ef25752d491de1c/img1.jpg)
Содержание слайда: Содержание
Свойства ферментов (термолабильность, специфичность и др.).
Механизм действия ферментов. Этапы взаимодействия фермента и субстрата.
Гипотезы Э. Фишера, Д. Кошланда и современные взгляды.
Теория промежуточных соединений. Основы термодинамики катализа. Энергия активации. Энергетический барьер.
Кинетика ферментативных реакций (факторы, влияющие на скорость ферментативных реакций: природа фермента и субстрата, их концентрация, pH, температура, лекарственные препараты и др.). Km – определение, физиологическое значение.
Регуляция активности ферментов. Роль гормонов, цАМФ, активаторов, ингибиторов. Регуляция активности путем химической модификации ферментов (ограниченный протеолиз, фосфорилирование, метилирование и др.). Аллостерическая регуляция и свойства аллостерических ферментов.
Виды ингибирования.
№3 слайд![Свойства ферментов](/documents_5/71c297eaeebf64782ef25752d491de1c/img2.jpg)
Содержание слайда: Свойства ферментов
Термолабильность – скорость ферментативных реакций зависит от температуры.
Каждый фермент имеет свой pH-оптимум.
Активность фермента зависит от концентрации субстратов.
Специфичность: абсолютная и относительная (групповая).
№4 слайд![Действие большинства](/documents_5/71c297eaeebf64782ef25752d491de1c/img3.jpg)
Содержание слайда: Действие большинства ферментов высокоспецифично
Специфичность
к типам каталитических реакций (реакционная специфичность),
к природе соединений - субстратов (субстратная специфичность).
Высокоспецифичные ферменты (тип А) катализируют расщепление только одного типа связи в субстратах определенной структуры.
Ферменты типа Б обладают ограниченной реакционной специфичностью, но широкой субстратной специфичностью.
Ферменты типа В (с низкой реакционной и низкой субстратной специфичностями) встречаются редко.
№5 слайд![Механизм действия ферментов.](/documents_5/71c297eaeebf64782ef25752d491de1c/img4.jpg)
Содержание слайда: Механизм действия ферментов. Теории «ключ-замок», «рука-перчатка»
Э. Фишер предложил предложил для объяснения специфичности взаимодействия фермента и субстрата модель «ключа и замка».
Эта модель предполагала существование такого центра как особой структуры и без связи с субстратом.
Д. Кошленд в 1959 г. предложил теорию индуцированного соответствия («рука-перчатка»): т. е. что субстрат навязывает активному центру свою форму, а активный центр в свою очередь подгоняет форму субстрата под свою собственную.
была подтверждена при помощи метода рентгеноструктурного анализа, позволившего построить пространственную модель фермента.
№6 слайд![Механизм действия ферментов.](/documents_5/71c297eaeebf64782ef25752d491de1c/img5.jpg)
Содержание слайда: Механизм действия ферментов. Концепции «дыбы» и «лилипутов»
В 1954 году была предложена гипотеза связывающая механизм ферментативного каталитического акта с деформацией и напряжением молекулы субстрата при ее сорбции в активном центра фермента.
Эта гипотеза вошла в науку под названием концепции «дыбы» или «лилипутов».
Первое подчеркивало принудительный характер механической деформации гибкого субстрата жестким ферментом.
Второе название указывает на то, что слабые нековалентные взаимодействия субстрата и активного центра обеспечивают дестабилизацию субстрата и перевод его в высокоэнергетическое переходное состояние.
№7 слайд![Механизм действия ферментов.](/documents_5/71c297eaeebf64782ef25752d491de1c/img6.jpg)
Содержание слайда: Механизм действия ферментов. Современные взгляды
Современные концепции на механизм ферментативного катализа объединяются в теорию топохимического соответствия и объединяют все вышеперечисленные взгляды.
№8 слайд![Теория промежуточных](/documents_5/71c297eaeebf64782ef25752d491de1c/img7.jpg)
Содержание слайда: Теория промежуточных соединений
Выдвинутая в 1913 году Л. Михаэлисом и М. Ментен общая теория ферментативного катализа постулировала, что фермент Е сначала обратимо и относительно быстро связывается с со своим субстратом S в реакции:
E + S = ES
Образовавшийся при этом фермент-субстратный комплекс ES, не имеющий аналогий в органической химии и химическом катализе, затем распадается в второй более медленной (лимитирующей) стадии реакции:
ES = Е + Р
№9 слайд![Теория промежуточных](/documents_5/71c297eaeebf64782ef25752d491de1c/img8.jpg)
Содержание слайда: Теория промежуточных соединений. Этапы взаимодействия фермента и субстрата
1 этап: происходит сближение и ориентация субстрата относительно субстратного центра фермента и его постепенное «причаливание» к «якорной» площадке.
2 этап: напряжение и деформация: индуцированное соответствие - происходит присоединение субстрата, которое вызывает конформационные изменения в молекуле фермента приводящие к напряжению структуры активного центра и деформации связанного субстрата.
3 этап: непосредственный катализ.
№10 слайд![Теория промежуточных](/documents_5/71c297eaeebf64782ef25752d491de1c/img9.jpg)
Содержание слайда: Теория промежуточных соединений.
Имеется реакция:
S → P + Q
Представим эту реакцию в виде отдельных новых стадий:
S + E = ES = E + P
подстадии:
№11 слайд![Основы термодинамики катализа](/documents_5/71c297eaeebf64782ef25752d491de1c/img10.jpg)
Содержание слайда: Основы термодинамики катализа
Из недостаточности чисто статических взаимоотношений в духе «замка и ключа» для объяснения многостадийного каталитического процесса, Д. Кошланд предположил, что с термодинамической точки зрения ферменты ускоряют химические реакции за счет снижения энергии активации.
№12 слайд![Энергия активации. Энергия](/documents_5/71c297eaeebf64782ef25752d491de1c/img11.jpg)
Содержание слайда: Энергия активации.
Энергия активации - энергия, необходимая для перевода всех молекул моля вещества в активное состояние при данной температуре, т. е. это та энергия, которая необходима молекуле, чтобы преодолеть энергетический барьер.
Фермент снижает энергию активации путем увеличения числа активированных молекул, которые становятся реакционно-способными на более низком энергетическом уровне, т. е. снижается и энергетический барьер.
№13 слайд![Термодинамика ферментативных](/documents_5/71c297eaeebf64782ef25752d491de1c/img12.jpg)
Содержание слайда: Термодинамика ферментативных реакций
№14 слайд![Термодинамика ферментативных](/documents_5/71c297eaeebf64782ef25752d491de1c/img13.jpg)
Содержание слайда: Термодинамика ферментативных реакций
№15 слайд![Кинетика ферментативных](/documents_5/71c297eaeebf64782ef25752d491de1c/img14.jpg)
Содержание слайда: Кинетика ферментативных реакций. Концентрация фермента.
Чем выше концентрация E, тем выше скорость реакции.
№16 слайд![Кинетика ферментативных](/documents_5/71c297eaeebf64782ef25752d491de1c/img15.jpg)
Содержание слайда: Кинетика ферментативных реакций. pH
№17 слайд![Кинетика ферментативных](/documents_5/71c297eaeebf64782ef25752d491de1c/img16.jpg)
Содержание слайда: Кинетика ферментативных реакций. Температура
№18 слайд![Кинетика ферментативных](/documents_5/71c297eaeebf64782ef25752d491de1c/img17.jpg)
Содержание слайда: Кинетика ферментативных реакций. Концентрация субстрата
№19 слайд![Кинетика ферментативных](/documents_5/71c297eaeebf64782ef25752d491de1c/img18.jpg)
Содержание слайда: Кинетика ферментативных реакций
Исследование зависимости скорости ферментативных реакций от концентрации реагирующих веществ стало одним из главных путей изучения механизма действия ферментов.
В 1905 году французский исследователь Генри впервые высказал ряд предположений, которые были экспериментально подтверждены в 1913 году Леонором Михаэлисом и Мод Ментен (США, Канада).
№20 слайд![](/documents_5/71c297eaeebf64782ef25752d491de1c/img19.jpg)