Презентация Биохимия ферментов-2 онлайн

Содержание слайда: 2 Механизм действия ферментов Гомельский государственный медицинский университет Кафедра биохимии Доцент кафедры, к. б. н. А. Н. Коваль

Содержание слайда: Содержание Свойства ферментов (термолабильность, специфичность и др.). Механизм действия ферментов. Этапы взаимодействия фермента и субстрата. Гипотезы Э. Фишера, Д. Кошланда и современные взгляды. Теория промежуточных соединений. Основы термодинамики катализа. Энергия активации. Энергетический барьер. Кинетика ферментативных реакций (факторы, влияющие на скорость ферментативных реакций: природа фермента и субстрата, их концентрация, pH, температура, лекарственные препараты и др.). Km – определение, физиологическое значение. Регуляция активности ферментов. Роль гормонов, цАМФ, активаторов, ингибиторов. Регуляция активности путем химической модификации ферментов (ограниченный протеолиз, фосфорилирование, метилирование и др.). Аллостерическая регуляция и свойства аллостерических ферментов. Виды ингибирования.

Содержание слайда: Свойства ферментов Термолабильность – скорость ферментативных реакций зависит от температуры. Каждый фермент имеет свой pH-оптимум. Активность фермента зависит от концентрации субстратов. Специфичность: абсолютная и относительная (групповая).

Содержание слайда: Действие большинства ферментов высокоспецифично Специфичность к типам каталитических реакций (реакционная специфичность), к природе соединений - субстратов (субстратная специфичность). Высокоспецифичные ферменты (тип А) катализируют расщепление только одного типа связи в субстратах определенной структуры. Ферменты типа Б обладают ограниченной реакционной специфичностью, но широкой субстратной специфичностью. Ферменты типа В (с низкой реакционной и низкой субстратной специфичностями) встречаются редко.

Содержание слайда: Механизм действия ферментов. Теории «ключ-замок», «рука-перчатка» Э. Фишер предложил предложил для объяснения специфичности взаимодействия фермента и субстрата модель «ключа и замка». Эта модель предполагала существование такого центра как особой структуры и без связи с субстратом. Д. Кошленд в 1959 г. предложил теорию индуцированного соответствия («рука-перчатка»): т. е. что субстрат навязывает активному центру свою форму, а активный центр в свою очередь подгоняет форму субстрата под свою собственную. была подтверждена при помощи метода рентгеноструктурного анализа, позволившего построить пространственную модель фермента.

Содержание слайда: Механизм действия ферментов. Концепции «дыбы» и «лилипутов» В 1954 году была предложена гипотеза связывающая механизм ферментативного каталитического акта с деформацией и напряжением молекулы субстрата при ее сорбции в активном центра фермента. Эта гипотеза вошла в науку под названием концепции «дыбы» или «лилипутов». Первое подчеркивало принудительный характер механической деформации гибкого субстрата жестким ферментом. Второе название указывает на то, что слабые нековалентные взаимодействия субстрата и активного центра обеспечивают дестабилизацию субстрата и перевод его в высокоэнергетическое переходное состояние.

Содержание слайда: Механизм действия ферментов. Современные взгляды Современные концепции на механизм ферментативного катализа объединяются в теорию топохимического соответствия и объединяют все вышеперечисленные взгляды.

Содержание слайда: Теория промежуточных соединений Выдвинутая в 1913 году Л. Михаэлисом и М. Ментен общая теория ферментативного катализа постулировала, что фермент Е сначала обратимо и относительно быстро связывается с со своим субстратом S в реакции: E + S = ES Образовавшийся при этом фермент-субстратный комплекс ES, не имеющий аналогий в органической химии и химическом катализе, затем распадается в второй более медленной (лимитирующей) стадии реакции: ES = Е + Р

Содержание слайда: Теория промежуточных соединений. Этапы взаимодействия фермента и субстрата 1 этап: происходит сближение и ориентация субстрата относительно субстратного центра фермента и его постепенное «причаливание» к «якорной» площадке. 2 этап: напряжение и деформация: индуцированное соответствие - происходит присоединение субстрата, которое вызывает конформационные изменения в молекуле фермента приводящие к напряжению структуры активного центра и деформации связанного субстрата. 3 этап: непосредственный катализ.

Содержание слайда: Теория промежуточных соединений. Имеется реакция: S → P + Q Представим эту реакцию в виде отдельных новых стадий: S + E = ES = E + P подстадии:

Содержание слайда: Основы термодинамики катализа Из недостаточности чисто статических взаимоотношений в духе «замка и ключа» для объяснения многостадийного каталитического процесса, Д. Кошланд предположил, что с термодинамической точки зрения ферменты ускоряют химические реакции за счет снижения энергии активации.

Содержание слайда: Энергия активации. Энергия активации - энергия, необходимая для перевода всех молекул моля вещества в активное состояние при данной температуре, т. е. это та энергия, которая необходима молекуле, чтобы преодолеть энергетический барьер. Фермент снижает энергию активации путем увеличения числа активированных молекул, которые становятся реакционно-способными на более низком энергетическом уровне, т. е. снижается и энергетический барьер.

Содержание слайда: Термодинамика ферментативных реакций

Содержание слайда: Термодинамика ферментативных реакций

Содержание слайда: Кинетика ферментативных реакций. Концентрация фермента. Чем выше концентрация E, тем выше скорость реакции.

Содержание слайда: Кинетика ферментативных реакций. pH

Содержание слайда: Кинетика ферментативных реакций. Температура

Содержание слайда: Кинетика ферментативных реакций. Концентрация субстрата

Содержание слайда: Кинетика ферментативных реакций Исследование зависимости скорости ферментативных реакций от концентрации реагирующих веществ стало одним из главных путей изучения механизма действия ферментов. В 1905 году французский исследователь Генри впервые высказал ряд предположений, которые были экспериментально подтверждены в 1913 году Леонором Михаэлисом и Мод Ментен (США, Канада).

Содержание слайда: