Презентация Катализ. Виды катализа. Факторы, влияющие на активность ферментов онлайн

Содержание слайда: Катализ. Виды катализа. Факторы, влияющие на активность ферментов Лекция №6 курса «Общая химия» Лектор: проф. Иванова Надежда Семёновна

Содержание слайда: Ката́лиз (от греч. κατάλυσις, восходит к καταλύειν — разрушение) — явление изменения скорости химической или биохимической реакции в присутствии веществ, количество и состояние которых в ходе реакции не изменяются. Ката́лиз (от греч. κατάλυσις, восходит к καταλύειν — разрушение) — явление изменения скорости химической или биохимической реакции в присутствии веществ, количество и состояние которых в ходе реакции не изменяются. Термин «катализ» был введён в 1835 году шведским учёным Берцелиусом.

Содержание слайда: На изменении активности ферментов в организме основана энзимодиагностика, энзимотерапия и биохимическая генетика. На изменении активности ферментов в организме основана энзимодиагностика, энзимотерапия и биохимическая генетика. Энзимодиагностика позволяет определять болезнь на ранних этапах (заболевания печени, поджелудочной железы, эндокринных расстройств и т.д.). В энзимотерапии лекарством является фермент (пепсин  для лечения гастрита, диспепсии и др. расстройств пищеварения, панкреатин [фестал, панзинорм]  для лечения печени и поджелудочной железы и т.д.). Биохимическая генетика  учение о наследственных заболеваниях, обусловленных дефектами в структуре ферментов.

Содержание слайда: Катализа́тор — … …вещество, ускоряющее реакцию, но не входящее в состав продуктов реакции. В отношении катализатора выполняются 2 условия: 1. катализатор ускоряет реакцию, для которой G 0. 2. Катализатор не смещает химического равновесия, т.е. не влияет на Кр.

Содержание слайда: Виды катализа 1. Гомогенный катализ – катализатор находится в одной фазе с субстратом. Характерным примером является кислотно-основный катализ, который реализуется в организме при гидролизе жиров, спиртовом и молочном брожении, окислении С6Н12О6 и т. п. Скорость определяется по формуле:

Содержание слайда: 2. Гетерогенный катализ – катализатор и субстрат находятся в разных фазах. Особенность таких катализаторов  наличие активных и аллостерических центров. 2. Гетерогенный катализ – катализатор и субстрат находятся в разных фазах. Особенность таких катализаторов  наличие активных и аллостерических центров. Активный центр  центр, обладающий каталитической активностью. Аллостерический центр участвует в явлении, которое носит название индуцированная приспособляемость фермента к субстрату и наоборот.

Содержание слайда: 3. Ферментативный катализ (биокатализ) – ускорение биохимических реакций при участии белковых макромолекул, называемых ферментами (энзимами). Этот вид катализа относится к микрогетерогенному катализу, но имеет аналогии и с гомогенным катализом. Отличие ферментов от других катализаторов  высокая активность и селективность первых. 3. Ферментативный катализ (биокатализ) – ускорение биохимических реакций при участии белковых макромолекул, называемых ферментами (энзимами). Этот вид катализа относится к микрогетерогенному катализу, но имеет аналогии и с гомогенным катализом. Отличие ферментов от других катализаторов  высокая активность и селективность первых.

Содержание слайда: Эмиль Герман Фишер Эмиль Герман Фишер (1852-1919) В 1890 г. предположил, что специфичность ферментов определяется точным соответствием формы активного центра фермента и структуры субстрата. Такая трактовка называется моделью «ключ-замок».

Содержание слайда: За счёт образования Е-S комплекса, в котором перераспределены электроны в субстрате, уменьшается прочность разрываемых связей, значительно уменьшается Еа, а скорость реакции сильно возрастает. За счёт образования Е-S комплекса, в котором перераспределены электроны в субстрате, уменьшается прочность разрываемых связей, значительно уменьшается Еа, а скорость реакции сильно возрастает.

Содержание слайда: Трактовка Фишера объясняет действие селективного фермента. Для неселективного фермента более реалистична индуцированная приспособляемость фермента к субстрату и наоборот. Неправильные субстраты — слишком большие или слишком маленькие — не подходят к активному центру, поэтому аллостерический центр «подгоняет» структуру субстрата под структуру активного центра. Трактовка Фишера объясняет действие селективного фермента. Для неселективного фермента более реалистична индуцированная приспособляемость фермента к субстрату и наоборот. Неправильные субстраты — слишком большие или слишком маленькие — не подходят к активному центру, поэтому аллостерический центр «подгоняет» структуру субстрата под структуру активного центра.

Содержание слайда:

Содержание слайда: Elastase Protein Crystal Growth Porcine Elastase

Содержание слайда: Кинетическая работа фермента Уравне́ние Михаэ́лиса – Ме́нтен — описывает зависимость скорости реакции, катализируемой ферментом, от концентрации субстрата и фермента. Простейшая кинетическая схема, для которой справедливо уравнение Михаэлиса:  Уравнение имеет вид: где Vm – максимальная скорость реакции, равная kcatEo; KM – константа Михаэлиса, равная концентрации субстрата, при которой скорость реакции составляет половину от максимальной; S – концентрация субстрата.

Содержание слайда: Графическое отображение уравнения Михаэлиса–Ментен

Содержание слайда: Ингибитор (лат. inhibere — задерживать) — вещество, замедляющее или предотвращающее течение различных химических реакций. Ингибитор (лат. inhibere — задерживать) — вещество, замедляющее или предотвращающее течение различных химических реакций. Ферментативный ингибитор — вещество, замедляющее протекание ферментативной реакции.

Содержание слайда: Конкурентное ингибирование Ингибитор конкурирует с субстратом за активный центр фермента. В результате не образуется ES  комплекс и продукты реакции.

Содержание слайда: Неконкурентное ингибирование Ингибитор не мешает связыванию субстрата с ферментом. Он способен присоединяться как к свободному ферменту, так и к фермент-субстратному комплексу с одинаковой эффективностью. Ингибитор вызывает такие конформационные изменения, которые не позволяют ферменту превращать субстрат в продукт, но не влияют на сродство фермента к субстрату.

Содержание слайда:

Содержание слайда: Необратимое ингибирование – … … формирование стабильного комплекса ингибитора с ферментом, ведущее к его необратимой инактивации.

Содержание слайда: