Презентация Основы ферментативного катализа онлайн
На нашем сайте вы можете скачать и просмотреть онлайн доклад-презентацию на тему Основы ферментативного катализа абсолютно бесплатно. Урок-презентация на эту тему содержит всего 86 слайдов. Все материалы созданы в программе PowerPoint и имеют формат ppt или же pptx. Материалы и темы для презентаций взяты из открытых источников и загружены их авторами, за качество и достоверность информации в них администрация сайта не отвечает, все права принадлежат их создателям. Если вы нашли то, что искали, отблагодарите авторов - поделитесь ссылкой в социальных сетях, а наш сайт добавьте в закладки.
Презентации » Образование » Основы ферментативного катализа
Оцените!
Оцените презентацию от 1 до 5 баллов!
- Тип файла:ppt / pptx (powerpoint)
- Всего слайдов:86 слайдов
- Для класса:1,2,3,4,5,6,7,8,9,10,11
- Размер файла:4.17 MB
- Просмотров:219
- Скачиваний:6
- Автор:неизвестен
Слайды и текст к этой презентации:
№3 слайд
![Рибозимы ribonucleic acid](/documents_5/73428df33a8f5aa71ca10b4d15fa0b56/img2.jpg)
Содержание слайда: Рибозимы (ribonucleic acid enzyme) = РНК фермент или каталитическая РНК
В 1967 г. Карл Везе, Френсис Крик и Лесли Оргел
высказали гипотезу о том, что РНК может выполнять
роль биокатализатора, поскольку её молекула спо-
собна формировать вторичную структуру.
В 1980 г. Томас Чек и Сидней Альтман выделили
рибозимный комплекс из клеток простейших и бакте-
рий (Нобелевские лауреаты 1989 г. – «Исследование
каталитических свойств РНК»).
Термин рибозимы был введен в 1982 году
Келли Крюгером.
№4 слайд
![Реакции, катализируемые](/documents_5/73428df33a8f5aa71ca10b4d15fa0b56/img3.jpg)
Содержание слайда: Реакции, катализируемые рибозимами:
Реакции, катализируемые рибозимами:
гидролиз фосфодиэфирных связей внутри самой молекулы РНК;
гидролиз химических связей в других
молекулах РНК;
обеспечивают аминотрансферазную активность в рибосомах.
В качестве кофакторов для рибозимов
выступают ионы двухвалентных металлов
(часто Mg2+).
№6 слайд
![Ферменты биологические](/documents_5/73428df33a8f5aa71ca10b4d15fa0b56/img5.jpg)
Содержание слайда: Ферменты – биологические катализаторы,
Ферменты – биологические катализаторы,
способные многократно изменять скорость метабо-
лических реакций.
Отличия ферментов от небиологических катализа-
торов:
Ферменты обладают субстратной специфично-стью. Это универсальное свойство ферментов.
Специфичность превращений с участием фермен-тов: не только определенный субстрат, но и определенный продукт.
Ферментативный катализ чрезвычайно эффекти-вен: ускоряет превращения в 106 – 1011 раз.
Ферментативный катализ тонко регулируется.
Фермент никогда не расходуется в ходе катализи-руемой реакции.
№7 слайд
![. Скорость ферментативной](/documents_5/73428df33a8f5aa71ca10b4d15fa0b56/img6.jpg)
Содержание слайда: 6. Скорость ферментативной реакции пропорцио-
6. Скорость ферментативной реакции пропорцио-
нальна количеству фермента.
7. Ферментативный катализ происходит в особых
условиях: температура +37о С, оптимальное значе-
ние рН, давление – 1 атмосфера.
Ферментативный катализ подчиняется законам
термодинамики:
Фермент может катализировать только термо-
динамически вероятную реакцию (т.е. спонтан-
ные или самопроизвольно протекающие в дан-
ных условиях реакции).
Фермент не изменяет направление биохимичес-
кой реакции и не сдвигает ее равновесие. При учас-
тии фермента равновесие достигается во много раз
быстрее (секунды), чем в его отсутствие (часы).
Фермент в одинаковой степени ускоряет как пря-
мую, так и обратную реакции.
№9 слайд
![класс ОКСИДОРЕДУКТАЗЫ класс](/documents_5/73428df33a8f5aa71ca10b4d15fa0b56/img8.jpg)
Содержание слайда: 1 класс: ОКСИДОРЕДУКТАЗЫ
1 класс: ОКСИДОРЕДУКТАЗЫ
Катализируют окислительно-восстановительные реакции. Содержит 17 подклассов (самый многочис-ленный класс ферментов):
S1(red.) + S2(ox) S1(ox) + S2 (red.)
Дегидрогеназы – если субстрат является донором Н+
Оксидазы – если акцептором электрона является
молекулярный кислород.
Оксигеназы – если молекулярный кислород непосред-
ственно включается в молекулу
субстрата.
№11 слайд
![класс ГИДРОЛАЗЫ класс](/documents_5/73428df33a8f5aa71ca10b4d15fa0b56/img10.jpg)
Содержание слайда: 3 класс: ГИДРОЛАЗЫ
3 класс: ГИДРОЛАЗЫ
Разрывают химические связи с присоединением воды. Содержит 11 подклассов (известно около 500 ферментов):
S1-S2 + H2O S1-H + S2-OH
В этот класс входят все пищеварительные фермен-
ты и ферменты лизосом.
Пример: гидратазы, липазы, эстеразы, фосфатазы,
пептидазы, уреаза, АТФазы.
№13 слайд
![класс ИЗОМЕРАЗЫ. класс](/documents_5/73428df33a8f5aa71ca10b4d15fa0b56/img12.jpg)
Содержание слайда: 5 класс: ИЗОМЕРАЗЫ.
5 класс: ИЗОМЕРАЗЫ.
Катализируют внутримолекулярные перестройки (превращения в пределах одной молекулы).
Содержит 5 подклассов (известно около 100 ферментов):
S S’
изомер молекулы S
Пример: изомеразы, рецемазы, эпимеразы, мутазы.
Глюкозо-6-Ф фосфоглюкомутаза Фруктозо-6-Ф.
№18 слайд
![Активный каталитический центр](/documents_5/73428df33a8f5aa71ca10b4d15fa0b56/img17.jpg)
Содержание слайда: Активный (каталитический) центр фермента
Активный (каталитический) центр фермента
В нём происходят два важнейших события:
связывание молекулы субстрата
превращение субстрата(ов) в продукт(ы).
В сложных ферментах, неотъемлемой частью актив-
ного (каталитического) центра является кофактор.
Активный (каталитический) центр, чаще всего, формируется 12 - 16
аминокислотами, которые в первичной структуре полипептидной цепи
расположены на значительном расстоянии друг от друга.
После того, как полипептидная цепь фермента образует нативную
пространственную конфигурацию (конформацию), аминокислоты
сближаются и занимают в пространстве определенное (уникальное)
положение.
№21 слайд
![Структура активного центра](/documents_5/73428df33a8f5aa71ca10b4d15fa0b56/img20.jpg)
Содержание слайда: Структура активного центра фермента:
Структура активного центра фермента:
Контактный (якорный) участок – служит для связывания молекулы субстрата, размещения её в строго определенной позиции и определяет субстратную специфичность фермента. Образующаяся связь примерно в 50-100 раз слабее ковалентной. Каталитического превращения в этом участке не происходит.
Каталитический участок – служит для превращения субстрата в продукт. Этот участок определяет путь превращения субстрата.
Примеры функциональных групп аминокислотных остатков, участвующих в катализе:
карбоксильная гр. (АСП, ГЛИЦ)
аминогруппа (ЛИЗ)
имидазольная гр. (ТРИПТ)
индольна гр. (ТИР)
ароматическое кольцо (ф-АЛА)
сульфгидрильна гр. (ЦИС)
тиоэфирная гр. (МЕТ) и др.
№22 слайд
![Функции аминокислотных](/documents_5/73428df33a8f5aa71ca10b4d15fa0b56/img21.jpg)
Содержание слайда: Функции аминокислотных остатков, которые не входят в состав активного центра
Функции аминокислотных остатков, которые не входят в состав активного центра
Вспомогательные аминокислоты. Расположены в непосредственной близости от активного центра и влияют на конформацию этого центра.
2. Способствующие аминокислоты. Расположены сравнительно далеко от активного центра и способствуют формированию нативной конорма-ции всей молекулы фермента.
№23 слайд
![Механизмы ферментативного](/documents_5/73428df33a8f5aa71ca10b4d15fa0b56/img22.jpg)
Содержание слайда: Механизмы ферментативного катализа
Кислотно-основной катализ.
В состав активного центра входят аминокислотные остатки, содержащие функциональные группы, которые проявляют кислотно/основные свойства: доноры/акцепторы Н+.
Молекула субстрата, связавшись в активном центре, индуцирует перераспределение плотности электронного облака групп активного центра. Это приводит к разрыву химических связей в молекуле субстрата и его превращение в продукт.
Кислотно/основные свойства особо выражены у минокислот:
цис, гис, тир, сер, лиз, глу.
Ферменты, для которых характерен этот механизм катализа:
Гидролазы (3 класс)
Изомеразы (5 класс)
Лиазы (4 класс)
№24 слайд
![Механизмы ферментативного](/documents_5/73428df33a8f5aa71ca10b4d15fa0b56/img23.jpg)
Содержание слайда: Механизмы ферментативного катализа
2. Ковалентный катализ.
В активном центре между молекулой субстрата (S) и каталитическими функциональными группами аминокислот образуется ковалентная связь. В результате этого образуется промежуточный фермент-субстратный комплекс (ES).
Этот комплекс высокоактивен и неустойчив, он быстро распадается с освобождением продукта ферментативного катализа (P) и свободную молекулу фермента:
E + S ES E + P
Ферменты, для которых характерен этот механизм катализа:
трипсин
эластаза
ЩФ
№25 слайд
![Помимо вышеупомянутых](/documents_5/73428df33a8f5aa71ca10b4d15fa0b56/img24.jpg)
Содержание слайда: Помимо вышеупомянутых механизмов ферментативного катализа, важная роль принадлежит следующим явлениям, которые способствуют снижению энергии активации:
1. Эффект ориентации реагентов и их сближение:
Молекулы субстрата, связавшись с контактными группами в активном центре, сближаются с каталитическими группами. Такое сближение способствует активации взаимодействия субстрата и активного центра.
2. Эффект деформации молекулы субстрата:
После связывания молекулы субстрата с активным центром, молекула субстрата приобретает «деформированную» или «напряженную» конформацию. В результате этого в молекуле субстрата увеличиваются межатомные расстояния, что существенно облегчает их разрыв и стимулирует образование продукта.
№27 слайд
![](/documents_5/73428df33a8f5aa71ca10b4d15fa0b56/img26.jpg)
Содержание слайда: Двухсубстратные-двухпродуктные ферментативные реакции
Такие ферментативные реакции - самый распространённый тип биохимических реакций.
Почти все двухсубстратные-двухпродуктные реак-
ции представляют собой реакции переноса группы R.
При этом R переносится от одной молекулы субстра-
та (X), к другой молекуле (Y):
E
XR + Y --- X + YR
№28 слайд
![](/documents_5/73428df33a8f5aa71ca10b4d15fa0b56/img27.jpg)
Содержание слайда: Двухсубстратные-двухпродуктные реакции протека-
Двухсубстратные-двухпродуктные реакции протека-
ют с образованием двух видов промежуточных комп-
лексов. Причина - субстраты связываются с фермен-
том в произвольном порядке.
Тройной комплекс: E-XR-Y - содержит фермент (E) и оба субстрата (XR и Y);
Замещенная форма фермента: E-R.
№30 слайд
![Особенность двухсубстратных](/documents_5/73428df33a8f5aa71ca10b4d15fa0b56/img29.jpg)
Содержание слайда: Особенность двухсубстратных реакций – кинетика
Особенность двухсубстратных реакций – кинетика
может отклоняться от кинетики Михаэлис-Ментен:
график зависимости V от [S] представляет не класси-
ческую параболическую кривую, а принимает черты
сигмовидной (S-образной) кривой.
E ES1 ES1S2 E + P1 + P2
[S2] = consta, невариабельный субстрат;
S1 – его концентрация нарастает, начиная от малых значений
№31 слайд
![Субстратная специфичность](/documents_5/73428df33a8f5aa71ca10b4d15fa0b56/img30.jpg)
Содержание слайда: Субстратная специфичность ферментов
Абсолютная субстратная специфичность.
Активный центр фермента комплементарен только одному субстрату. В природе явление сравнительно редкое.
аргиназа
Аргинин Орнитин + Мочевина
уреаза
Мочевина + Н2О СО2 + NH3
СОД
*О2- + *О2- Н2О2 + О2
Н2О
№32 слайд
![. Групповая субстратная](/documents_5/73428df33a8f5aa71ca10b4d15fa0b56/img31.jpg)
Содержание слайда: 2. Групповая субстратная специфичность.
2. Групповая субстратная специфичность.
Этот вид специфичности характерен для большей части ферментов. Фермент катализирует однотипные реакции в группе структурно сходных субстратов.
панкреатическая липаза
ТАГ ------------------------------------ Моноацилглицерол + 2 СЖК
Протеазы – гидролиз пептидной связи:
O
II
- С-Х-N -
I
H
№33 слайд
![. Стереоспецифичность. .](/documents_5/73428df33a8f5aa71ca10b4d15fa0b56/img32.jpg)
Содержание слайда: 3. Стереоспецифичность.
3. Стереоспецифичность.
Субстрат может иметь несколько стереоизомеров, но фермент взаимодействует только с каким-то одним определенным стереоизомером.
D- и L- сахара. Гексокиназа активна только по отношению к D-глюкозе.
- и -гликозидные связи. Амилаза активна только по отношению к -1,4-гликозидной связи (крахмал, гликоген), но не клетчатки.
D- и L- аминокислоты.
Цис / Транс – изомеры.
№34 слайд
![. Каталитическая субстратная](/documents_5/73428df33a8f5aa71ca10b4d15fa0b56/img33.jpg)
Содержание слайда: 4. Каталитическая субстратная специфичность.
4. Каталитическая субстратная специфичность.
Одна молекула служит субстратом для нескольких ферментов.
Пример: глюкозо-6-фосфат.
Г-6-Ф-ДГ (пентозофосфатный путь)
6-Ф-глюконо-лактон
ГексоК ФГ-изомераза
Глюкоза Глюкозо-6-фосфат Фруктозо-6-фосфат
Г-6-Ф-аза
(глюконеогенез) (гликолиз)
Ферменты, использующие один и тот же субстрат, имеют активные центры, строение которых существенно отличаются. Этим определяется различие путей превращения одного и того же субстрата.
№35 слайд
![Гипотезы, объясняющие](/documents_5/73428df33a8f5aa71ca10b4d15fa0b56/img34.jpg)
Содержание слайда: Гипотезы, объясняющие механизм субстратной специфичности ферментативного катализа
Гипотеза Э.Фишера «Ключ – замок» (1890 г.)
Структура активного центра фермента – жесткая. Силуэт активного центра - «слепок» силуэта молекулы субстрата. Молекула субстрата – «ключ», активный центр фермента – «замок». Гипотеза может объяснить только феномен абсолютной субстратной специфичности ферментативного катализа.
№36 слайд
![. Гипотеза Кошланда](/documents_5/73428df33a8f5aa71ca10b4d15fa0b56/img35.jpg)
Содержание слайда: 2. Гипотеза Кошланда «Вынужденное соответ-ствие»
2. Гипотеза Кошланда «Вынужденное соответ-ствие»
Структура активного центра не жесткая (способна деформи-роваться). Когда молекула субстрата присоединяется к активному центру фермента, то он деформируется.
Происходит «подстраивание» конформации активного центра под силуэт молекулы субстрата. Субстрат «вынужда-ет» активный центр менять свою конформацию для того, чтобы «соответствовать» структуре субстрата.
Таким образом, «замок» (активный центр) меняет свою кон-формацию, сообразно форме «ключа» (молекулы субстрата).
№37 слайд
![Зависимость V ферментативной](/documents_5/73428df33a8f5aa71ca10b4d15fa0b56/img36.jpg)
Содержание слайда: Зависимость V ферментативной реакции от рН
В зависимости от рН среды, различные функциональные группы аминокислот фермента будут ионизированы в разной степени.
Пути влияния на каталитические свойства фермента:
изменение ионизации функц. групп аминокислот в активном
центре, ответственных за катализ.
изменение ионизации функц. групп аминокислот в активном
центре, ответственных за связывание молекулы субстрата.
изменение конформации части или большей части молекулы
фермента.
Влияние на сродство субстрата к ферменту:
изменение ионизации молекулы субстрата
№39 слайд
![Зависимость V ферментативной](/documents_5/73428df33a8f5aa71ca10b4d15fa0b56/img38.jpg)
Содержание слайда: Зависимость V ферментативной реакции от рН
Для работы подавляющего большинства ферментов существует рН-оптимум. Даже незначительные отклонения от него в любую сторону – приводит к существенному снижению V реакции.
Исключение составляет фермент инвертаза:
инвертаза
Сахароза ----------------- Глюкоза + Фруктоза
V ферментативной реакции не зависит от рН в диапазоне 3,0 – 7,5
№41 слайд
![Энергетика биохимических](/documents_5/73428df33a8f5aa71ca10b4d15fa0b56/img40.jpg)
Содержание слайда: Энергетика биохимических реакций
Для протекания химической реакции требуется выполнение, по меньшей мере, трех условий:
1. Реакция должна быть термодинамически возможной: проис-ходить спонтанно (самопроизвольно). При этом энергия продукта (Р) будет меньше энергии субстрата (S). Изменение свободной энергии Гиббса имеет значение –G, то есть химическое превра-щение идет с отдачей энергии (экзэргонический процесс) в форме химической работы: разрыв одних хим.связей и образование других хим. связей.
Свободная энергия Гиббса (G) – часть общей энергии системы, которая доступна для выполнения работы.
2. Достаточная частота взаимостолкновений атомов и молекул.
3. Сталкивающиеся атомы и молекулы должны обладать повы-шенной кинетической энергией (энергия активации).
№42 слайд
![Энергетика биохимических](/documents_5/73428df33a8f5aa71ca10b4d15fa0b56/img41.jpg)
Содержание слайда: Энергетика биохимических реакций
Энергия активации (Еа) – дополнительное коли-
чество кинетической энергии, которое необходимо
передать молекуле, чтобы она оказалась в переход-
ном состоянии и получила возможность вступать в
химические реакции.
Переходное состояние обозначает максимальную
способность молекулы к химическому превращению.
Чем большая часть молекул в 1 моле вещества
находится в переходном состоянии, тем выше V хи-
мической реакции.
№43 слайд
![Энергетика биохимических](/documents_5/73428df33a8f5aa71ca10b4d15fa0b56/img42.jpg)
Содержание слайда: Энергетика биохимических реакций
Взаимодействующие молекулы должны преода-леть энергетический барьер. Именно для этого им необходимо получить дополнительное количество энергии = энергию активации (Еа).
Передать взаимодействующим молекулам допол-нительное количество кинетической энергии можно путем нагревания. Для биологических объектах нагревание свыше +40о С губительно.
В ходе эволюции сформировался механизм ускорения метаболических превращений с участием ферментов. Ферменты уменьшают величину энергии активации, при этом не повышая температуру, кото-рая способна разрушить биомолекулы.
№45 слайд
![Переходное состояние и](/documents_5/73428df33a8f5aa71ca10b4d15fa0b56/img44.jpg)
Содержание слайда: Переходное состояние и фермент- субстратный комплекс (ES)
S(субстрат) + Е(фермент) ES EP E + P(продукт)
Время существования ES совпадает с временем продолжи-тельности переходного состояния.
Образование ES – способ уменьшения Ea, в условиях, при которых нельзя повышать Т более +37о С.
Стадия образования «первичного» ЕS комплекса протекает сравнительно быстро (завист от [S]).
Стадия превращения «первичного» ЕS комплекса в «активированный» ES комплекс – лимитирующая. На этой стадии происходит превращение SP.
Стадия диссоциации ЕР-комплекса: выход Р и освобожде-ние Е, протекает сравнительно быстро.
№46 слайд
![Зависимость V реакции от Т](/documents_5/73428df33a8f5aa71ca10b4d15fa0b56/img45.jpg)
Содержание слайда: Зависимость V реакции от Т
Коэффициент Ван-Гоффа (Q10):
VT+10
Q10 =
VT
Коэффициент показывает: во сколько раз возрастет скорость хим. реакции при увеличении температуры на 10оС.
Для химических реакций Q10 = 2,0
Для ферментативных реакций, протекающих в организме, Q10 = 1,7
№50 слайд
![Одна из характеристик](/documents_5/73428df33a8f5aa71ca10b4d15fa0b56/img49.jpg)
Содержание слайда: Одна из характеристик ферментативной реакции:
Порядок реакции
Порядок реакции определяется числом участников реакции, концентрации которых перемножаются в уравнении скорости реакции.
Реакция первого порядка:
k
А P
Если [A] обозначить a, то:
k – константа реакции первого порядка, размерность: с-1
V = ka = (моль * л-1) * с-1 = k * (моль * л-1), тогда:
k = V / a = (моль * л-1) * с-1 / моль * л-1 = с-1
№52 слайд
![Реакция второго порядка k](/documents_5/73428df33a8f5aa71ca10b4d15fa0b56/img51.jpg)
Содержание слайда: Реакция второго порядка: k
Реакция второго порядка: k
A + B P
k – константа реакции второго порядка,
размерность: моль-1 x с-1
Частный случай: k
2A P
В случае, когда [B] >> [A], следует записать:
Это реакция второго порядка, но в силу избытка [B] уравнение выглядит как для реакции первого поряд-ка - псевдо унимолекулярная реакция.
№53 слайд
![В случае тримолекулярных](/documents_5/73428df33a8f5aa71ca10b4d15fa0b56/img52.jpg)
Содержание слайда: В случае тримолекулярных реакций:
В случае тримолекулярных реакций:
A + В + С P
Такие реакции нельзя относить к реакциям третьего порядка. Они протекают в две стадии:
A + B X
X + C P
Какая-то из двух реакций будет лимитирующей, то есть определять скорость всего процесса.
Реакции нулевого порядка:
Скорость таких реакций не зависит от концентрации субстрата:
V = const. = Vmax.
Ферментативные реакции, как правило, реакции нулевого порядка, поскольку протекают в присутствие избытка субстрата. Это позволяет ферменту обеспечивать максимально высокую скорость метаболических превращений.
Корректно определить активность фермента in vitro можно только в условиях проявления им максимальной скорости (разумный избыток субстрата).
№54 слайд
![Единицы активности фермента](/documents_5/73428df33a8f5aa71ca10b4d15fa0b56/img53.jpg)
Содержание слайда: Единицы активности фермента:
Международная единица (МЕ, Е, U):
Аактивность, при которой происходит утилизация
1 микромоля S (или наработка 1 микромоля Р) в мин.:
1 МЕ = мкмоль/мин (мкмоль * мин-1)
Активность фермента в системе СИ:
Активность, при которой происходит утилизация
1 моля S (или наработка 1 моля Р) в секунду:
1 катал (кат.) = моль * (л * с)-1
1МЕ = 16,67 х кат. 1 кат. = 6 х 107 х МЕ
Удельная активность фермента:
Активность фермента в любых единицах активности,
но приведенная к 1 мг белка, присутствующего в пробе.
№55 слайд
![Законы ферментативной](/documents_5/73428df33a8f5aa71ca10b4d15fa0b56/img54.jpg)
Содержание слайда: Законы ферментативной кинетики. Первые попытки.
Первые попытки описания законов ферментативной кинетики были сделаны Брауном и Анри (период 1892-1903гг.).
Эти работы не достигли цели. Не была осознана принципиальная важность измерения начальной скорости ферментативной реакции: в течение первых 3 - 4 минут от начала, что позволяло пренебрегать скоростью обратной реакции, которая оказывает все больший вклад на поздних стадиях реакции.
В итоге, уравнение, которое было предложено Анри, не позволяло удовлетворительно описать все эмпирически полученные данные.
№57 слайд
![В году Л. Михаэлис и М.](/documents_5/73428df33a8f5aa71ca10b4d15fa0b56/img56.jpg)
Содержание слайда: В 1913 году Л. Михаэлис и М. Ментен вывели уравнение кинетики ферментативной реакции (уравнение Михаэлис - Ментен)
Исходные положения теории Михаэлиса и Ментен:
k1 k3
E + S ES EP E + P
k2
Первая стадия ферментативной реакции (с константами k1 и k2) – равновесный процесс, следовательно:
V образования комплекса ES = V диссоциации комплекса ES
Константа диссоциации комплекса ES (субстратная константа), КS = k2 / k1
Стадия реакции ES EP (с константой k3) определяет скорость процесса в целом.
Судьба комплекса ES принципиальна, поскольку V всего процесса будет
пропорциональна [ES].
№61 слайд
![Из графика, построенного на](/documents_5/73428df33a8f5aa71ca10b4d15fa0b56/img60.jpg)
Содержание слайда: Из графика, построенного на основе уравнения
Из графика, построенного на основе уравнения
Михаэлис – Ментен, следует:
Eсли [S] << Km , то наблюдаемая скорость (v) будет прямо пропорциональна [S]. Уравнение примет вид:
[S]
V = Vmax поскольку [S] + Km = Km
Km
Если [S] >> Km, то наблюдаемая скорость v = Vmax. Уравнение примет вид:
V = Vmax поскольку [S]/[S] = 1, а величиной Km можно
пренебречь.
№62 слайд
![При достижении определенной S](/documents_5/73428df33a8f5aa71ca10b4d15fa0b56/img61.jpg)
Содержание слайда: При достижении определенной [S], скорость ферментативной реакции перестает зависить от [S] – достигается состояние «насыщения». При этом все молекулы Е входят в состав комплекса ES.
При достижении определенной [S], скорость ферментативной реакции перестает зависить от [S] – достигается состояние «насыщения». При этом все молекулы Е входят в состав комплекса ES.
№67 слайд
![Для чего необходимо знать](/documents_5/73428df33a8f5aa71ca10b4d15fa0b56/img66.jpg)
Содержание слайда: Для чего необходимо знать величины
Km и Vmax
Km
Зависит от То; если фермент проявляет относительную субстратную специфичность, для каждого субстрата существует свое значение Кm.
Не зависит от концентрации фермента.
Знание Кm, позволяет корректно оценить активность фермента (определить Vmax, дефицит субстрата не позволит ошибочно занизить активность).
Кm – мера сродства субстрата к ферменту, мера прочности связывания субстрата с активным центром фермента. Чем выше сродство, тем меньше величина Кm.
№68 слайд
![Vmax Vmax Зависит от](/documents_5/73428df33a8f5aa71ca10b4d15fa0b56/img67.jpg)
Содержание слайда: Vmax
Vmax
Зависит от концентрации фермента: чем больше фер-
мента, тем выше скорость.
Vmax – отражает важную характеристику фермента:
число оборотов фермента.
Число оборотов фермента – количество молекул преобразованного субстрата на 1 молекулу фермен-та за единицу времени (при условии насыщения фермента субстратом).
Большинство ферментов имею число оборотов около 1 х 104 с-1.
Абсолютный рекорд принадлежит карбоангидразе:
6 х 105 с-1
№70 слайд
![ИНГИБИРОВАНИЕ ФЕРМЕНТОВ](/documents_5/73428df33a8f5aa71ca10b4d15fa0b56/img69.jpg)
Содержание слайда: ИНГИБИРОВАНИЕ ФЕРМЕНТОВ
Ингибирование Инактивация
Ингибитор – соединение, специфи-чески снижающее активность Е, путём прямого или косвенного влияния на его активный центр.
Под влиянием ингибитора активность Е может существенно уменьшаться, но никогда не становится равно нулю.
№72 слайд
![Инактиваторы комплекс](/documents_5/73428df33a8f5aa71ca10b4d15fa0b56/img71.jpg)
Содержание слайда: Инактиваторы – комплекс химических, биологических, физических факторов, которые способны деструктурировать молекулу фермента. Под влиянием инактиваторов активность фермента становится равна нулю.
Инактиваторы – комплекс химических, биологических, физических факторов, которые способны деструктурировать молекулу фермента. Под влиянием инактиваторов активность фермента становится равна нулю.
Экстремальные температуры
жёсткое УФ излучение
УЗ высокой мощности
Экстремальные рН
Протеолитические ферменты
Ионизирующая радиация
№73 слайд
![Конкурентные изостерические](/documents_5/73428df33a8f5aa71ca10b4d15fa0b56/img72.jpg)
Содержание слайда: Конкурентные (изостерические) ингибиторы, Iк
Связываются с активным центром фермента, конкурируя за активный центр с субстратом (S), вследствие высокого структурного сход-ства Iк с S.
Такой вид ингибирования широко распространен.
Связывание происходит только со свободной формой фермента:
E + Iк EIк (комплекс фермент-ингибитор, непро-дуктивный)
Если комплекс ES уже сформировался, то Iк присоединиться к Е не может.
№78 слайд
![Неконкурентные ингибиторы,](/documents_5/73428df33a8f5aa71ca10b4d15fa0b56/img77.jpg)
Содержание слайда: Неконкурентные ингибиторы, Iнк
Связываются не с активным центром фермента, а с другим участком молекулы фермента (за пределами активного центра).
Опосредованно меняется конформация активно-го центра и скорость реакции уменьшается.
E + S + Iнк ESIнк (тройной комплекс,
непродуктивный)
Iнк не влияет на связывание S c E.
№79 слайд
![Iнк не уменьшает доли Е,](/documents_5/73428df33a8f5aa71ca10b4d15fa0b56/img78.jpg)
Содержание слайда: Iнк не уменьшает доли Е, связавшегося с S, но снижает число оборотов фермента.
Iнк не уменьшает доли Е, связавшегося с S, но снижает число оборотов фермента.
Этот вид ингибирования невозможно снять избытком S. Но Iнк можно отмыть от E, поскольку ингибитор связывается с Е обратимо.
Примеры неконкурентных ингибиторов:
ЭДТА
окислители SH-групп
редокс переходы Ме с переменной валентностью
№83 слайд
![Бесконкурентные ингибиторы,](/documents_5/73428df33a8f5aa71ca10b4d15fa0b56/img82.jpg)
Содержание слайда: Бесконкурентные ингибиторы, Iбк
Такой ингибитор присоединяется только к уже существующему комплексу ES. В отсутствие S, ингибитор не взаимодейст-вует с E.
Это означает, что участок для связывания Iбк в молекуле Е «открывается», (становится доступен для Iбк) только после образования комплекса ES.
№85 слайд
![Частный случай](/documents_5/73428df33a8f5aa71ca10b4d15fa0b56/img84.jpg)
Содержание слайда: Частный случай бесконкурентного ингибирования – ингибирование субстратом или субстратное торможе-ние.
Частный случай бесконкурентного ингибирования – ингибирование субстратом или субстратное торможе-ние.
В условиях существенного избытка субстрата (чрез-вычайно высокая [S]) фермент может быть ингибиро-ван в результате того, что в его активный центр, где должна связываться одна молекула субстрата, встра-ивается сразу две молекулы субстрата. Образуется непродуктивный комплекс ESS (вместо ES):
Скачать все slide презентации Основы ферментативного катализа одним архивом:
Похожие презентации
-
ОСНОВНІ ПРАВИЛА НАБОРУ ТЕКСТУ В ТЕКСТОВОМУ РЕДАКТОРІ Microsoft Word. - презентация
-
Рассматриваемые вопросы Основы системного подхода Понятие предметной области (ПрО). Программа как модель ПрО Классы в Java: описание
-
История появления интернет- СМИ в России Основная хронология 1994 - 2000. - презентация
-
Экосистема Digital-маркетинга в России: Основы навигациии X Саммит Брендов-Лидеров 7 июня 2011. - презентация
-
Здоровьесберегающие технологии их интеграция в учебном процессе и внеурочной деятельности на основе програм
-
Планируемые результаты освоения обучающимися основной образовательной программы начального общего образов
-
Педагогическая рефлексия как основа профессионального и личностного роста педагога
-
Педагогическое взаимодействие в основе «школы без агрессии»
-
ОСНОВНІ ПРАВИЛА НАБОРУ ТЕКСТУ В ТЕКСТОВОМУ РЕДАКТОРІ Microsoft Word
-
История появления интернет-СМИ в России Основная хронология 1994 - 2000