Презентация Обмен белка и аминокислот онлайн
На нашем сайте вы можете скачать и просмотреть онлайн доклад-презентацию на тему Обмен белка и аминокислот абсолютно бесплатно. Урок-презентация на эту тему содержит всего 62 слайда. Все материалы созданы в программе PowerPoint и имеют формат ppt или же pptx. Материалы и темы для презентаций взяты из открытых источников и загружены их авторами, за качество и достоверность информации в них администрация сайта не отвечает, все права принадлежат их создателям. Если вы нашли то, что искали, отблагодарите авторов - поделитесь ссылкой в социальных сетях, а наш сайт добавьте в закладки.
Презентации » Образование » Обмен белка и аминокислот
Оцените!
Оцените презентацию от 1 до 5 баллов!
- Тип файла:ppt / pptx (powerpoint)
- Всего слайдов:62 слайда
- Для класса:1,2,3,4,5,6,7,8,9,10,11
- Размер файла:533.00 kB
- Просмотров:80
- Скачиваний:1
- Автор:неизвестен
Слайды и текст к этой презентации:
№1 слайд
![Обмен белка и аминокислот](/documents_5/98775a9b590dd15d204b802d89291b2e/img0.jpg)
Содержание слайда: Обмен белка и аминокислот
Катаболизм:
1.гидролиз белка до аминокислот (внешний этап в полости ЖКТ), в лизосомах клеток.
2. дезаминирование, декарбоксилирование, окисление углеродного скелета и специфические превращения аминокислот по радикалу.
Анаболизм:
1.биосинтез аминокислот
2. биосинтез белков
№2 слайд
![Потребность в белках и нормы](/documents_5/98775a9b590dd15d204b802d89291b2e/img1.jpg)
Содержание слайда: Потребность в белках и нормы белкового питания
Белки – незаменимый компонент пищи, практически единственный источник азота для синтеза аминокислот и азотистых оснований.
В норме у здоровых взрослых людей количество потребляемого азота и выводимого азота примерно одинаково ( N2 – баланс равен нулю (азотистое равновесие).
Отрицательный азотистый баланс характерен для пожилого возраста, голодания, раковой кахексии, ожоговой болезни, длительной инфекции.
Положительный – беременные женщины и младенцы.
№3 слайд
![Потребности в белковой пище](/documents_5/98775a9b590dd15d204b802d89291b2e/img2.jpg)
Содержание слайда: Потребности в белковой пище
Коэффициент Рубнера (коэффициент изнашивания) = 53 мг N2 /кг массы тела.
23 г белка распадается ежесуточно.
Т50 для белков всего тела = 80 суткам.
Медленнее всего обновляются белки соединительной и мышечной ткани ( до полугода), быстрее всего – белки крови (10 -14 дней), ферменты, гормоны, рецепторы
№4 слайд
![Потребность в белках](/documents_5/98775a9b590dd15d204b802d89291b2e/img3.jpg)
Содержание слайда: Потребность в белках
Физиологический минимум = 35 -50 г в сутки.
Оптимум – 85 -100 г в сутки
Качество поступающего белка (биологическая ценность) определяется его аминокислотным составом и биологической доступностью (животный или растительный белок) и растворимостью (способностью гидролизоваться). Наибольшей биологической ценностью обладают яичный альбумин и казеиноген молока.
400 – 500 г белка ежесуточно синтезируется в организме (до 300 г экзогенных и эндогенных аминокислот подвергается реутилизации). Аминоацидурия ограничена в норме (реабсорбция!) и касается в основном заменимых аминокислот.
№5 слайд
![Внешний обмен белка](/documents_5/98775a9b590dd15d204b802d89291b2e/img4.jpg)
Содержание слайда: Внешний обмен белка (переваривание, гидролиз)
Поэтапный протеолиз белков до аминокислот, лишение их видоспецифичности и антигенности.
Главными компонентами желудочного сока являются:
НСL (выделяется обкладочными клетками).
Муцин – гликопротеин образующий защитную слизь (выделяется добавочными клетками).
Пепсиноген – предшественник пепсина (выделяется главными клетками слизистой оболочки желудка).
Химозин (реннин) у грудных детей.
№7 слайд
![Роль соляной кислоты .](/documents_5/98775a9b590dd15d204b802d89291b2e/img6.jpg)
Содержание слайда: Роль соляной кислоты
1. Создает кислую среду в полости желудка (рН 1,5 -2), условия для самоактивации (автокатализа) пепсина.
2. Денатурирует пищевые белки, улучшая их протеолиз.
Оказывает бактерицидное действие.
Регулирует поступление пищевой массы из желудка в 12 –перстную кишку.
№9 слайд
![ПЕПСИНОГЕН - ПЕПСИН Пепсин](/documents_5/98775a9b590dd15d204b802d89291b2e/img8.jpg)
Содержание слайда: ПЕПСИНОГЕН - ПЕПСИН
Пепсин – простой одноцепочечный белок, карбоксильная (в активном центре асп-асп) эндопротеиназа.
Активируется в кислой среде при отщеплении N-концевого пептида из 40 аминокислот (в основном катионных), блокирующего активный центр фермента (внутримолекулярный автокатализ).
Сайтспецифичность в отношении гидролиза пептидной связи, образованной NH2 группой лей, фен,тир или СООН группой глу или глн.
№10 слайд
![Панкреатические протеиназы](/documents_5/98775a9b590dd15d204b802d89291b2e/img9.jpg)
Содержание слайда: Панкреатические протеиназы
Синтезируются в виде проферментов и активируются лимитированным протеолизом в просвете 12 – перстной кишки.
Сериновые эндогенные сайтспецифичные протеиназы.(Оптимум рН в слабощелочной среде обеспечивается бикарбонатами сока поджелудочной железы).
Инициирует активацию энтерокиназа, фиксированная на поверхности энтероцитов.
Энтерокиназа отщепляет N -концевой пептид трипсиногена. При этом формируется активный центр фермента. Далее – автокатализ.
№12 слайд
![Всасывание аминокислот в](/documents_5/98775a9b590dd15d204b802d89291b2e/img11.jpg)
Содержание слайда: Всасывание аминокислот в кишечнике
В мембранах энтероцитов кишечных ворсинок – несколько систем активного транспорта (Na+ -зависимый симпорт), для аминокислот с различными радикалами.
глютамилтранспептидаза – фермент, способный осуществлять трансмембранный перенос аминокислот и пептидов.
№17 слайд
![Внутриклеточный протеолиз](/documents_5/98775a9b590dd15d204b802d89291b2e/img16.jpg)
Содержание слайда: Внутриклеточный протеолиз
Лизосомы. Кислые гидролазы: тиоловые и аспартатные протеиназы (катепсины В, L, H, D), гидролизующие белки.
Олиго- и дипептиды м.б. гидролизованы в цитоплазме.
Высокоизбирательные протеасомные гидролитические комплексы в цитоплазме для удаления дефектных, поврежденных или регуляторных, короткоживущих белков. Для этого существует регуляторный, распознающий комплекс, «помечающий» белки, подлежащие деградации (убиквитин).
№18 слайд
![Защита от протеолиза Как в](/documents_5/98775a9b590dd15d204b802d89291b2e/img17.jpg)
Содержание слайда: Защита от протеолиза
Как в клетках, так и во внеклеточном пространстве, в крови работают и системы протеолиза и антипротеолитической защиты.
Механизмы защиты:
Пространственные ограничения (мембрана лизосом, регуляторные комплексы протеасом)
Существование протеиназ в виде неактивных предшественников.
Гликозилирование белков
Эндогенные ингибиторы протеиназ (–антитрипсин, макроглобулин).
№20 слайд
![Метаболические функции](/documents_5/98775a9b590dd15d204b802d89291b2e/img19.jpg)
Содержание слайда: Метаболические функции аминокислот
Кроме участия в синтезе пептидов и белков, у большинства аминокислот активная метаболическая «судьба»:
18 аминокислот являются гликогенными (кроме лей и лиз)
Мет, сер – б/с фосфолипидов
Гли – б/с порфиринов, гли - нейромедиатор
Асп, гли, глн, мет – б/с азотистых оснований
Тир –б/с катехоламинов и тиреоидов, меланина
Глу, три – б/с нейромедиаторов
Глу, гли, цис, арг – б/c глутатиона, креатина
№22 слайд
![Дезаминирование аминокислот](/documents_5/98775a9b590dd15d204b802d89291b2e/img21.jpg)
Содержание слайда: Дезаминирование аминокислот
Механизмы: восстановительный; гидролитический; внутримолекулярный, окислительный.
В клетках млекопитающих гис подвергается внутримолекулярному дезаминированию. Сер и тре – гидролитическому.
Глу – прямому окислительному дезаминированию
Все другие – непрямому (через переаминирование с кетоглутаратом)
№24 слайд
![Окислительное дезаминирование](/documents_5/98775a9b590dd15d204b802d89291b2e/img23.jpg)
Содержание слайда: Окислительное дезаминирование
Для каждой аминокислоты есть специфическая оксидаза.
FMN –зависимые оксидазы L-аминокислот имеют оптимум рН в щелочной среде .
FAD- зависимые оксидазы D-аминокислот активны в нейтральной среде, окисляясь до кетокислот, становятся субстратами для ресинтеза L-аминокислот (в реакциях переаминирования)
№25 слайд
![Окислительное дезаминирование](/documents_5/98775a9b590dd15d204b802d89291b2e/img24.jpg)
Содержание слайда: Окислительное дезаминирование
Наиболее активной дезаминазой является глутаматдегидрогеназа (NAD- зависимая)
Реакция идет в две стадии: ферментативное окисление и спонтанное освобождение аммиака с участием воды. Реакция обратима во всех тканях, кроме мышечной.
Фермент олигомерный, аллостерический, отрицателные эффекторы: ATF, NADH, положительные: ADF, NAD.
Синтез фермента индуцируется кортикостероидами.
№27 слайд
![Трансаминирование Обратимая](/documents_5/98775a9b590dd15d204b802d89291b2e/img26.jpg)
Содержание слайда: Трансаминирование
Обратимая реакция между кетокислотами и аминокислотами (кофактор – пиридоксальфосфат переносит аминогруппу).
На основе кетокислот возникают новые аминокислоты.
Не освобождается аммиак.
Путь к непрямому дезаминированию аминокислот (при переаминировании аминокислот с кетоглутаратом образуется глутамат, подвергающийся прямому окислительному дезаминированию)
№39 слайд
![АММИАК В сутки в норме](/documents_5/98775a9b590dd15d204b802d89291b2e/img38.jpg)
Содержание слайда: АММИАК
В сутки в норме образуется до 20г аммиака, т.е. 4г/л , тем не менее концентрация его в крови 0,2 -1,32 мг/л (12 -78 мкмоль/л); в моче 30-60 ммоль/сут.
Несколько мощных систем обезвреживания в 1000 раз снижают концентрацию аммиака!
Увеличение в крови концентрации аммиака до 0,6 ммоль/л – судороги и далее коматозное состояние.
№40 слайд
![Механизмы токсичности аммиака](/documents_5/98775a9b590dd15d204b802d89291b2e/img39.jpg)
Содержание слайда: Механизмы токсичности аммиака
NH3 проникает через клеточные и митохондриальные мембраны.
Увеличение скорости восстановительного аминирования –кетоглутарата
снижает его участие в переаминировании и синтезе ацетилхолина , дофамина;
снижает образование ГАМК,
снижает скорость ЦТК (гипоэнергетическое состояние)
Аминирование глу до глн повышает осмотическое давление глии и вызывает отек мозга.
Увеличение содержания NН3 в крови вызывает алкалоз, повышает сродство Hb к О2……….
NH4 + нарушает трансмембранный перенос Na+ и K+ как конкурент.
№41 слайд
![Пути обезвреживания аммиака](/documents_5/98775a9b590dd15d204b802d89291b2e/img40.jpg)
Содержание слайда: Пути обезвреживания аммиака
Восстановительное аминирование
Образование амидов
Синтез азотистых оснований (пиримидинов)
Аммониогенез
Синтез мочевины
«Косвенные» пути, реакции утилизации аминокислот без освобождения аммиака (реакции переаминирования, синтез креатина, глютатиона и др.)
№42 слайд
![Образование амидов](/documents_5/98775a9b590dd15d204b802d89291b2e/img41.jpg)
Содержание слайда: Образование амидов дикарбоновых кислот
Глутамин- и аспарагин-синтетазы включают аммиак в состав амидов, образуя временную, транспортную нетоксичную форму, более проницаемую для мембран клеток.
Амиды вновь гидролизуются с освобождением аммиака в почках и печени, где происходит его окончательное обезвреживание.
№45 слайд
![Аммониогенез в почках](/documents_5/98775a9b590dd15d204b802d89291b2e/img44.jpg)
Содержание слайда: Аммониогенез в почках
Глутамин в почках вновь освобождает аммиак
Образовавшася с помощью карбангидразы Н2СО3
диссоциирует на Н+ и НСО3-, который с Na+ образует в крови компонент буферной системы
NH3 выводится в мочу, захватывая Н+, в виде аммонийной соли (чаще хлорида), так почки участвуют в поддержании кислотно-основного состояния крови.
Скачать все slide презентации Обмен белка и аминокислот одним архивом:
Похожие презентации
-
Обмен аминокислот и аммиака Частные пути обмена аминокислот
-
Обмен простых белков и аминокислот
-
Тканевой обмен аминокислот
-
ОБМЕН АМИНОКИСЛОТ
-
Обмен и функции аминокислот
-
Обмен отдельных аминокислот
-
Общие пути обмена аминокислот
-
В рамках программы Германской службы академических обменов (DAAD)
-
Эффективные способы развития Интернет-проектов Site promotion: the most effective ways Александр Милкин, Трафик директор аркадной обменной сети. - п
-
Обмен. Торговля. Реклама. 1. Объясните значение понятий. I вариант II вариант Товар. Бартер. Сто