Презентация Тканевой обмен аминокислот онлайн

Содержание слайда: Белки-2 Тканевой обмен аминокислот лекция 18 доцент Свергун В.Т.

Содержание слайда: Содержание лекции 1.Основные реакции обмена аминокислот -реакции по радикалу -реакции на карбоксильную группу -реакции на аминогруппу 2.Аммиак, пути его образования,токсичность 3.Пути детоксикации аммиака 4.Пути вступления аминокислот в ЦТК

Содержание слайда:

Содержание слайда:

Содержание слайда: Пути утилизации Аминокислот: Пути утилизации Аминокислот: 1.Биосинтез белка 2.Синтез олигопептидов (либеринов, статинов ) 3.Биогенных аминов 4.Мочевины 5.Креатина, креатинфосфата 6.Азотистые основанания 7.Аминоспирты 8.Никотинамид 9.Желчные кислоты 10.Реакции обезвреживания и энергообмена

Содержание слайда: Кроме индивидуальных путей обмена, известен ряд превращений, общий почти для всех аминокислот. Это реакции: Кроме индивидуальных путей обмена, известен ряд превращений, общий почти для всех аминокислот. Это реакции: 1.по радикалу (R)- реакции гидроксилирования ( про----> o-про) разрыва радикала( образование Vit PP и ТРП); 2.Реакции на --СООН группу- декарбоксилирование( образование биогенных аминов, ГИС гистамин) 3. Реакции на группу NH2- дезаминирование 4х типов:

Содержание слайда:

Содержание слайда:

Содержание слайда: Трансаминирование аминокислот окислительное дезаминирование- прямое

Содержание слайда: Первая стадия яв-ся ферментативной с образованием промежуточного продукта- иминокислоты, которая спонтанно, без участия фермента, распадается на аммиак и α- кетокислоту. Первая стадия яв-ся ферментативной с образованием промежуточного продукта- иминокислоты, которая спонтанно, без участия фермента, распадается на аммиак и α- кетокислоту. Этот тип реакций наиболее распространен в тканях

Содержание слайда: ГЛУ+NAD+---иминоглут кислота + НОН- ГЛУ+NAD+---иминоглут кислота + НОН- ---α- кетоглутарат+NADH+H+ + NH3 Первая стадия катализируется ГДГ (анаэробный фермент). Вторая стадия проходит спонтанно. Реакция- обратима!

Содержание слайда: ГДГ- состоит из 6 субъединиц и проявляет свою активность только в мультимерной форме. При диссоциации ГДГ на субъединицы, в присутствии NADH2, ГТФ, стероидных гормонов), она теряет свою Глутаматдегидрогеназную функцию, но приобретает способность дезаминировать другие аминокислоты (аланин). ГДГ- регуляторный, аллостерический фермент. ГДГ- состоит из 6 субъединиц и проявляет свою активность только в мультимерной форме. При диссоциации ГДГ на субъединицы, в присутствии NADH2, ГТФ, стероидных гормонов), она теряет свою Глутаматдегидрогеназную функцию, но приобретает способность дезаминировать другие аминокислоты (аланин). ГДГ- регуляторный, аллостерический фермент.

Содержание слайда: Все остальные аминокислоты могут окисляться и дезаминироваться только непрямым путем ( т.е. через дополнительную стадию трансаминирования). Все остальные аминокислоты могут окисляться и дезаминироваться только непрямым путем ( т.е. через дополнительную стадию трансаминирования). Коферментом трансаминаз является фосфорилированная форма Vit В6- пиридоксальфосфат, который в процессе реакции обратимо превращается в пиридоксальаминфосфат

Содержание слайда:

Содержание слайда: Это главный путь удаления азота у аминокислот. Выделены трансаминазы, катализирующие переаминирование большинства аминокислот. После поступления пищевых аминокислот из воротной вены, например, значительная часть их в печени подвергается переаминированию. Это главный путь удаления азота у аминокислот. Выделены трансаминазы, катализирующие переаминирование большинства аминокислот. После поступления пищевых аминокислот из воротной вены, например, значительная часть их в печени подвергается переаминированию.

Содержание слайда: Исключением являются аминокислоты с разветвленным углеводородным радикалом, для которых в печени нет соответствующих трансаминаз, о чем говорит более высокая концентрация таких аминокислот в крови, оттекающей от печени по сравнению с концентрацией в крови воротной вены. Исключением являются аминокислоты с разветвленным углеводородным радикалом, для которых в печени нет соответствующих трансаминаз, о чем говорит более высокая концентрация таких аминокислот в крови, оттекающей от печени по сравнению с концентрацией в крови воротной вены.

Содержание слайда: Непрямое окислительное дезаминирование. Непрямое окислительное дезаминирование. Почти все природные а/к сначала реагируют с α-КГК в реакции трансаминирования с образованием ГЛУ и соответствующей кетокислоты, а образовавшаяся ГЛУ затем подвергается прямому окислительному дезаминированию под действием ГДГ. Т.е. все а/к подвергаются дезаминированию непрямым путем, только через стадию образования ГЛУ

Содержание слайда: Любая а/к α- КГК NADH2 +NН3 Любая кето ГЛУ NADH+ + HOH кислота

Содержание слайда: Поскольку обе эти реакции – и трансаминирование, и прямое дезаминирование- обратимы, то создаются условия для синтеза новой заменимой а/к, если в организме есть соответствующие кетокислоты. Организм человека не наделен способностью синтезировать углеводные скелеты( т.е. α-кетокислоты) незаменимых а/к. Этой способностью обладают растения. Поскольку обе эти реакции – и трансаминирование, и прямое дезаминирование- обратимы, то создаются условия для синтеза новой заменимой а/к, если в организме есть соответствующие кетокислоты. Организм человека не наделен способностью синтезировать углеводные скелеты( т.е. α-кетокислоты) незаменимых а/к. Этой способностью обладают растения.

Содержание слайда: Т.о. можно сказать, что путь синтеза заменимых а/к в организме- это непрямое окислительное дезаминирование, которое запущеное в обратном направлении. Т.о. можно сказать, что путь синтеза заменимых а/к в организме- это непрямое окислительное дезаминирование, которое запущеное в обратном направлении. Этот путь называется трансаминированием.

Содержание слайда:

Содержание слайда:

Содержание слайда: Существует еще один механизм непрямого дезаминирования α- а/к, при которм ГЛУ, АСП, и АМФ выполняют роль системы переноса NН2- группы:

Содержание слайда: О2--- малат О2--- малат ЩУК фумарат

Содержание слайда: ГДГ выполняет следующие функции: ГДГ выполняет следующие функции: 1.Осуществляет связь обмена а/к с ЦТК через α-кетоГЛУ 2.Обеспечивает связывание аммиака 3.Обеспечивает синтез всех заменимых аминокислот 4.Обеспечивает перекачку протонов с NADH на NADFH ( пластическая функция при синтезе а/к)

Содержание слайда:

Содержание слайда: Трансаминирование-это главный путь удаления азота у аминокислот. Выделены трансаминазы, катализирующие переаминирование большинства аминокислот. После поступления пищевых аминокислот из воротной вены, например, значительная часть их в печени подвергается переаминированию. Трансаминирование-это главный путь удаления азота у аминокислот. Выделены трансаминазы, катализирующие переаминирование большинства аминокислот. После поступления пищевых аминокислот из воротной вены, например, значительная часть их в печени подвергается переаминированию.

Содержание слайда:

Содержание слайда: Исключением являются аминокислоты с разветвленным углеводородным радикалом, для которых в печени нет соответствующих трансаминаз, о чем говорит более высокая концентрация таких аминокислот в крови, оттекающей от печени по сравнению с концентрацией в крови воротной вены. Исключением являются аминокислоты с разветвленным углеводородным радикалом, для которых в печени нет соответствующих трансаминаз, о чем говорит более высокая концентрация таких аминокислот в крови, оттекающей от печени по сравнению с концентрацией в крови воротной вены.

Содержание слайда: Клиническое значение определения активности трансаминаз Для клинических целей наибольшее значение имеют 2 трансаминазы- АсАТ и АлАТ АсАТ АСП + α-КГК ЩУК+ ГЛУ АлАТ АЛА + α-КГК ПВК + ГЛУ

Содержание слайда: В сыворотке крови здоровых людей активность этих трансаминаз в среднем составляет-15-20 Е., по сравнению с десятками и сотнями тысяч единиц во внутренних органах и тканях. Поэтому органические поражения при остых и хронических заболеваниях сопровождаются деструкцией клеток, и выходу АсАТ и АлАТ из очага поражения в кровь. В сыворотке крови здоровых людей активность этих трансаминаз в среднем составляет-15-20 Е., по сравнению с десятками и сотнями тысяч единиц во внутренних органах и тканях. Поэтому органические поражения при остых и хронических заболеваниях сопровождаются деструкцией клеток, и выходу АсАТ и АлАТ из очага поражения в кровь.

Содержание слайда: Наибольшая активность АлАТ приходится на печень, а АсАТ на миокард. Поэтому определение активности АсАТ в сыворотке крови используется для ранней диагностики болезней Боткина, а также для ее безжелтушных форм. Высокая активность фермента поддерживается 10-15 дней, затем постепенно снижается. Наибольшая активность АлАТ приходится на печень, а АсАТ на миокард. Поэтому определение активности АсАТ в сыворотке крови используется для ранней диагностики болезней Боткина, а также для ее безжелтушных форм. Высокая активность фермента поддерживается 10-15 дней, затем постепенно снижается.

Содержание слайда: Определение активностиАсАТ используется для ранней диагностики ИМ. Причем увеличение активности наблюдается через 24-36 час. И снижается на 3-7 сутки, при благоприятном исходе. Определение активностиАсАТ используется для ранней диагностики ИМ. Причем увеличение активности наблюдается через 24-36 час. И снижается на 3-7 сутки, при благоприятном исходе. Для дифференциальной диагностики гепатита и ИМ используется коэффициент де Ритиса: К= АсАТ/ АсАТ = 1.5-2 ( в норме) Если К>2 – ИМ. Если К < 0.6 ----болезнь Боткина

Содержание слайда: Токсичность аммиака и пути его обезвреживания 1.Аммиак в тканях протонирован ( NH4+), т.е он связывает Н+, и тем самым изменяект КЩБ( кислотно- щелочной баланс). 2.Аммиак вступает в реакции «насильственного» аминирования α- кетокислот, извлекает из ЦТК важнейшие субстраты и вызывает тем самым низкоэнергетический сдвиг, т.е. состояние близкое к гипоксическому

Содержание слайда: 3.Аммиак изменяет соотношение ионов натрия и калия т.к. близок к ним по физико- химическим свойствам: следовательно нарушается водно- электролитный баланс. 3.Аммиак изменяет соотношение ионов натрия и калия т.к. близок к ним по физико- химическим свойствам: следовательно нарушается водно- электролитный баланс. 4.Аммиак обладает нейротоксичностью- изменяет мембранный потенциал нейронов, способен ингибировать биосинтез белка( аминирует белки)

Содержание слайда: Пути обезвреживания аммиака В плазме крови содержится 25-40 мМ/л аммиака. При накоплении последнего возникает тремор, нечленораздельная речь, иногда смерть. Аммиак- этиологический фактор почечной недостаточности

Содержание слайда: 1.Восстановительное аминирование α-КГК + NH3+ NADFH2---------- Глутамат

Содержание слайда:

Содержание слайда: 2.Образование амидов дикарбоновых кислот Т.к. ГЛН и АСН выделяются с мочой, то они являются транспортной формой аммиака. ГЛН -- АЛА-- по воротной вене в печень, где аминогруппа идет на синтез мочевины, а углеродные скелеты на ГНГ. Это глюкозо-аланиновый цикл между печенью и мышцами ( цикл Кори)

Содержание слайда:

Содержание слайда: 3. Основная масса ГЛН и АСН захватывается почками, где под действием глутаминазы от них отщепляется аммиак.. Далее он реагирует с Н+ и дает ион аммония, который экскретируется с мочой. При ацидозе экскреция катиона аммония с мочой увеличивается,т.к. ацидоз активирует глутаминазу и она активно отщепляет аммиак от ГЛН, который в свою очередь активно захватывает протоны и тем самым ликвидирует ацидоз. 3. Основная масса ГЛН и АСН захватывается почками, где под действием глутаминазы от них отщепляется аммиак.. Далее он реагирует с Н+ и дает ион аммония, который экскретируется с мочой. При ацидозе экскреция катиона аммония с мочой увеличивается,т.к. ацидоз активирует глутаминазу и она активно отщепляет аммиак от ГЛН, который в свою очередь активно захватывает протоны и тем самым ликвидирует ацидоз.

Содержание слайда: Кроме того при ацидозе происходит потеря Na+ и K+ с мочой. Это приводит к снижению осмотического давления и обезвоживанию тканей. Но этот процесс не развивается благодаря образованию NH4+ , который обладает близкими физико- хим. cвойствами с Na+ и K+,замещая их он предотвращает нарушение водно- электролитного баланса. Это аммониогенез Кроме того при ацидозе происходит потеря Na+ и K+ с мочой. Это приводит к снижению осмотического давления и обезвоживанию тканей. Но этот процесс не развивается благодаря образованию NH4+ , который обладает близкими физико- хим. cвойствами с Na+ и K+,замещая их он предотвращает нарушение водно- электролитного баланса. Это аммониогенез

Содержание слайда: 4. Амидирование свободных карбоксильных групп белков (амидированные формы белков устойчивы к протеазам)

Содержание слайда: Биосинтез мочевины Это основной механизм обезвреживания аммиака. 90% азота организма выводится в виде мочевины (М)., причем ее количество зависит от количества, потребляемого белка.. В норме суточное выделение- 25-30г.

Содержание слайда: Орнитиновый цикл синтеза мочевины (ОЦСМ) протекает в гепатоцитах,т.к. них наиболее высокая активность ферментов азотного обмена. Орнитиновый цикл синтеза мочевины (ОЦСМ) протекает в гепатоцитах,т.к. них наиболее высокая активность ферментов азотного обмена. Первая р-ция катализируется КФС-1. Существует еще и КФС-2, которая катализирует такую же р-цию в синтезе пиримидинов.

Содержание слайда: Это еще один путь детоксикации аммиака- синтез пиримидиновых оснований. Первая и вторая р-ции ЦСМ протекают в МХ. –образуется цитруллин, затем он выходит в цитоплазму и дальше реакции идут в цитоплазме. Это еще один путь детоксикации аммиака- синтез пиримидиновых оснований. Первая и вторая р-ции ЦСМ протекают в МХ. –образуется цитруллин, затем он выходит в цитоплазму и дальше реакции идут в цитоплазме.

Содержание слайда:

Содержание слайда:

Содержание слайда: Мочевина- природный антиоксидант, радиопротектор,который взаимодействует с Fe+2, и останавливает перекисные процессы. Мочевина изменяет структуру воды, как акцептор а/к защищает мембраны клеток, блокирует протеолиз и тем самым удлиняет жизнь белков. Мочевина- природный антиоксидант, радиопротектор,который взаимодействует с Fe+2, и останавливает перекисные процессы. Мочевина изменяет структуру воды, как акцептор а/к защищает мембраны клеток, блокирует протеолиз и тем самым удлиняет жизнь белков.

Содержание слайда: Энергетическая стоимость ЦСМ Энергетическая стоимость ЦСМ ЦСМ « стоит» 3 молекулы АТФ: 2 АТФ на стадии синтеза карбомоилфосфата и 1 атом на стадии синтеза аргининсукцината. Но фактически в процессе используются 4 макроэргических связи АТФ.

Содержание слайда: 2- когда синтез-ся карбомоилфосфат 2- когда синтез-ся карбомоилфосфат ( АТФ—АДФ- 1 макроэр. связь) АТФ—АДФ- 1 макроэр. связь И 2 при синтезе аргининосукцината (АТФ—АДФ—АМФ) – это еще 2 макроэрга.

Содержание слайда:

Содержание слайда:

Содержание слайда: Биологическая роль ЦСМ Механизм детоксикации аммиака Механизм регуляции КЩС( т.к. поставляет СО2. ЦСМ поставляет орнитин Имея митохондриальную локализацию, ЦСМ регулирует потоки а/к по различным направлениям --- ГНГ, биосинтез белка, липогенез.

Содержание слайда:

Содержание слайда: Врожденные дефекты ЦСМ Врожденные дефекты ферментов с 1 по 5. Чем ближе ферментный блок к аммиаку, тем тяжелее клиническая картина. При недостаточности 1 и 2 ферментов- ярко выраженная гипераммнионемия с летальным исходом. При недостаточности 3- фермента- повышено содержание цитруллина- цитрулинемия. При недостаточности 4- ф- аргининоянтарная ацидурия.

Содержание слайда:

Содержание слайда:

Содержание слайда:

Содержание слайда: Регуляция ЦСМ Краткосрочная: на уровень 1-го ферменты, который направляет азот ГЛУ( а значит и всех а/к) в карбомоилфосфат Долгосрочная: определяется уровнем липолиза, Ацетил-SКоА. Последний при недостатке углеводов, яв-ся наиболее предпочтительным субстратом, чем липиды.

Содержание слайда:

Содержание слайда: Пути вступления аминокислот в ЦТК В процессе детоксикации амиака , образующиес углеродные скелеты могут использоваться в различных потребностях клеток. Роль а/к в энергетическом обмене при нормальных условиях невелика, т.к. основными энергетическими субстратами яв-ся все же липиды и углеводы.

Содержание слайда: Но в экстремальных ситуациях (диабет, голод, алкогольная интоксикация) роль аминокислот резко возрастает. На первых этапах главным субстратом яв-ся мобилизованные при распаде гликогена углеводы (первые 24 часа). Но в экстремальных ситуациях (диабет, голод, алкогольная интоксикация) роль аминокислот резко возрастает. На первых этапах главным субстратом яв-ся мобилизованные при распаде гликогена углеводы (первые 24 часа).

Содержание слайда: Дальше, после истощения запасов гликогена, происходит переключение метаболизма на утилизацию липидов (10-15 дней), с одновременным включением ГНГ.

Содержание слайда: После истощения запасов липидов наступает терминальная стадия- утилизация а/к--увеличение аммиака в крови---- увеличению интоксикации---- кома----- смерть. После истощения запасов липидов наступает терминальная стадия- утилизация а/к--увеличение аммиака в крови---- увеличению интоксикации---- кома----- смерть.

Содержание слайда:

Содержание слайда:

Содержание слайда: Реакции декарбоксилирования аминокислот лежат в основе образования биогенных аминов. Реакции декарбоксилирования аминокислот лежат в основе образования биогенных аминов. Продукты декарбоксилирования ароматических аминокислот и глутаминовой кислоты выполняют роль нейромедиаторов,и многие лекарственные препараты, используемые для лечения неврологических

Содержание слайда: и психических заболеваний оказывают влияние на метаболизм указанных соединений. Активная форма витамина В6 является коферментом декарбоксилаз, катализирующих эти реакции. Реакции декарбоксилирования необратимы и психических заболеваний оказывают влияние на метаболизм указанных соединений. Активная форма витамина В6 является коферментом декарбоксилаз, катализирующих эти реакции. Реакции декарбоксилирования необратимы

Содержание слайда:

Содержание слайда:

Содержание слайда:

Содержание слайда: Норадреналин - основной нейромедиатор симпатических постганглионарных окончаний. И норадреналин и его метилированное производное, адреналин накапливаются в синаптических отделах нейронов, которые их секретируют. Норадреналин - основной нейромедиатор симпатических постганглионарных окончаний. И норадреналин и его метилированное производное, адреналин накапливаются в синаптических отделах нейронов, которые их секретируют.

Содержание слайда: Обмен катехоламинов происходит при участии катехоламин-O-метилтрансферазы, (КOMT) и тираминазы, (MAO). Оба эти фермента широко распространены в организме, хотя КОМТ не обнаружен в нервных окончаниях

Содержание слайда: Нарушения метаболизма дофамина служат причиной болезни Паркинсона. Нарушения метаболизма дофамина служат причиной болезни Паркинсона. Из триптофана через промежуточный 5-гидрокситриптофан образуется серотонин, соединение с широким спектром действием

Содержание слайда: Из триптофана через промежуточный 5-гидрокситриптофан образуется серотонин, соединение с широким спектром действием Из триптофана через промежуточный 5-гидрокситриптофан образуется серотонин, соединение с широким спектром действием

Содержание слайда: Синтез серотонина, мелатонина

Содержание слайда: Серотонин присутствует в самых высоких концентрациях в тромбоцитах и в желудочно-кишечном тракте. Меньшие количества найдены в ядрах мозга (лимбическая система, новая кора) и сетчатке.

Содержание слайда: После высвобождения из серотонинергических нейронов, большая часть высвобождаемого серотонина возвращается активно секретируемыми клетками. Некоторые антидепрессанты ингибируют этот механизм, способствуя более длительному пребыванию серотонина в синаптической щели. После высвобождения из серотонинергических нейронов, большая часть высвобождаемого серотонина возвращается активно секретируемыми клетками. Некоторые антидепрессанты ингибируют этот механизм, способствуя более длительному пребыванию серотонина в синаптической щели.

Содержание слайда: Мелатонин образуется из серотонина в эпифизе и сетчатке, в которых находится N-ацетилтрансфераза. Парехиматозные клетки эпифиза секретирует мелатонин в кровь и цереброспинальную жидкость. Мелатонин образуется из серотонина в эпифизе и сетчатке, в которых находится N-ацетилтрансфераза. Парехиматозные клетки эпифиза секретирует мелатонин в кровь и цереброспинальную жидкость.

Содержание слайда: Синтез и секреция мелатонина увеличиваются в течение темнового периода дня и поддерживаются в низком уровне в течение светлых часов. Синтез и секреция мелатонина увеличиваются в течение темнового периода дня и поддерживаются в низком уровне в течение светлых часов.

Содержание слайда: Эти суточные колебания синтеза мелатонина регулируются с участием норадреналина, секретируемого постганглионарными симпатическими нервами, иннервирующими эпифиз. Эти суточные колебания синтеза мелатонина регулируются с участием норадреналина, секретируемого постганглионарными симпатическими нервами, иннервирующими эпифиз. Мелатонин в свою очередь ингибирует синтез и секрецию других медиаторов (дофамин и ГАМК).

Содержание слайда:

Содержание слайда: Гистамин образуется путем декарбоксилирования гистидина. Гистамин образуется путем декарбоксилирования гистидина. Гистамин играет важную роль в о многих патологических процессах. Он образуется из гистидина путем декарбоксилирования.

Содержание слайда: Эту реакцию катализирует декарбоксилаза ароматических L-аминокислот. Этот фермент не обладает выраженной субстратной специфичностью и катализирует также декарбоксилирование ДОФА, 5-гидрокситриптофана, фенилаланина, тирозина и триптофана. Эту реакцию катализирует декарбоксилаза ароматических L-аминокислот. Этот фермент не обладает выраженной субстратной специфичностью и катализирует также декарбоксилирование ДОФА, 5-гидрокситриптофана, фенилаланина, тирозина и триптофана.

Содержание слайда: Декарбоксилаза in vitro и in vivo ингибируется а-метиламинокислотами, применяемыми в клинике в качестве гипотензивных средств. В большинстве клеток имеется также специфическая декарбоксилаза гистидина. Декарбоксилаза in vitro и in vivo ингибируется а-метиламинокислотами, применяемыми в клинике в качестве гипотензивных средств. В большинстве клеток имеется также специфическая декарбоксилаза гистидина.

Содержание слайда: На первом этапе амин окисляется с передачей водородов на ФАД и образованием аммиака и соответствующего альдегида, а на втором этапе восстановленный кофермент окисляется молекулярным кислородом с образованием пероксида водорода. На первом этапе амин окисляется с передачей водородов на ФАД и образованием аммиака и соответствующего альдегида, а на втором этапе восстановленный кофермент окисляется молекулярным кислородом с образованием пероксида водорода.

Содержание слайда:

Содержание слайда: Ингибиторы МАО находят применение при лечении гипертонической болезни, депрессивных состояний и т.д. Ингибиторы МАО находят применение при лечении гипертонической болезни, депрессивных состояний и т.д.

Содержание слайда: Подобно другим биогенным аминам, гистамин разрушается путем окислительного дезаминирования при помощи моноаминоксидаз- флавинзависимых ферментов, локализованных преимущественно в митохондриях (МАО). Реакция необратима и протекает в два этапа. Подобно другим биогенным аминам, гистамин разрушается путем окислительного дезаминирования при помощи моноаминоксидаз- флавинзависимых ферментов, локализованных преимущественно в митохондриях (МАО). Реакция необратима и протекает в два этапа.

Содержание слайда: В головном мозге концентрация аминокислот почти в 8 раз выше, чем в плазме крови, и существенно выше, чем в печени. В особенности высоким является уровень глутамата (примерно 5-10 мМ) и аспартата (2-3 мМ). В головном мозге концентрация аминокислот почти в 8 раз выше, чем в плазме крови, и существенно выше, чем в печени. В особенности высоким является уровень глутамата (примерно 5-10 мМ) и аспартата (2-3 мМ).

Содержание слайда: В тканях мозга интенсивно протекают метаболические превращения аминокислот, такие, как окислительное дезаминирование, трансаминирование, модификация боковой цепи и др. В тканях мозга интенсивно протекают метаболические превращения аминокислот, такие, как окислительное дезаминирование, трансаминирование, модификация боковой цепи и др.

Содержание слайда: g аминомасляная кислота образуется путем декарбоксилирования L-глутамата. Эта реакция катализируется пиридоксальфосфат-зависимым ферментом L-глутамат-декарбоксилазой. g аминомасляная кислота образуется путем декарбоксилирования L-глутамата. Эта реакция катализируется пиридоксальфосфат-зависимым ферментом L-глутамат-декарбоксилазой.

Содержание слайда: Она локализована главным образом в нейронах центральной нервной системы, преимущественно в сером веществе головного мозга. Она локализована главным образом в нейронах центральной нервной системы, преимущественно в сером веществе головного мозга.

Содержание слайда: В особенности важной для нормального функционирования головного мозга является реакция декарбоксилирования, в результате которой образуется γ-аминомасляная кислота (γ-аминобутират) (ГАМК, GABA) (предшественник — глутамат) и биогенные амины. В особенности важной для нормального функционирования головного мозга является реакция декарбоксилирования, в результате которой образуется γ-аминомасляная кислота (γ-аминобутират) (ГАМК, GABA) (предшественник — глутамат) и биогенные амины.

Содержание слайда: Биосинтез и деградацию глутамата можно рассматривать, как побочный путь цитратного цикла (ГАМК-шунт), который в отличие от основного цикла не приводит к синтезу гуанозин-5'-трифосфата. Биосинтез и деградацию глутамата можно рассматривать, как побочный путь цитратного цикла (ГАМК-шунт), который в отличие от основного цикла не приводит к синтезу гуанозин-5'-трифосфата.

Содержание слайда:

Содержание слайда: ГАМК-шунт характерен для клеток центральной нервной системы, но не играет существенной роли в других тканях. ГАМК-шунт характерен для клеток центральной нервной системы, но не играет существенной роли в других тканях.

Содержание слайда: Декарбоксилирование L- Декарбоксилирование L- глутамата - это основной путь биосинтеза g-аминомасляной кислоты. Возможно также ее образованием из путресцина (продукт дезаминирования орнитина)

Содержание слайда: Катаболизм g-аминобутирата начинается с потери аминогруппы и образования янтарного полуальдегида. Последний может быть восстановлен в g-гидроксибутират при участии L-лактатдегидрогеназы, либо окислиться с образованием янтарной кислоты и затем в цикле лимонной кислоты до СО2 и Н2О. Катаболизм g-аминобутирата начинается с потери аминогруппы и образования янтарного полуальдегида. Последний может быть восстановлен в g-гидроксибутират при участии L-лактатдегидрогеназы, либо окислиться с образованием янтарной кислоты и затем в цикле лимонной кислоты до СО2 и Н2О.

Содержание слайда: ГАМК оказывает тормозящий эффект на деятельность ЦНС. Ее препараты используют при лечении заболеваний , сопровождающихся возбуждением коры головного мозга

Содержание слайда: Глутамат, ГАМК, выполняют в нейронах функцию медиаторов. Они хранятся в синапсах и выделяются при поступлении нервного импульса. Глутамат, ГАМК, выполняют в нейронах функцию медиаторов. Они хранятся в синапсах и выделяются при поступлении нервного импульса. Переносчики индуцируют или ингибируют потенциал действия, контролируя тем самым возбуждение соседних нейронов.

Содержание слайда: Эти аминокислоты образуются в реакции трансаминирования из промежуточных метаболитов цитратного цикла, 2-оксоглутарата и оксалоацетата

Содержание слайда: Многие моноамины и катехоламины инактивируются аминоксидазой (моноаминоксидазой, "МАО") путем дезаминирования с одновременным окислением в альдегиды. Следовательно, ингибиторы МАО играют важную роль при фармакологическом воздействии на метаболизм нейромедиаторов.

Содержание слайда: