Презентация Α-Аминокислоты и белки онлайн
На нашем сайте вы можете скачать и просмотреть онлайн доклад-презентацию на тему Α-Аминокислоты и белки абсолютно бесплатно. Урок-презентация на эту тему содержит всего 120 слайдов. Все материалы созданы в программе PowerPoint и имеют формат ppt или же pptx. Материалы и темы для презентаций взяты из открытых источников и загружены их авторами, за качество и достоверность информации в них администрация сайта не отвечает, все права принадлежат их создателям. Если вы нашли то, что искали, отблагодарите авторов - поделитесь ссылкой в социальных сетях, а наш сайт добавьте в закладки.
Оцените презентацию от 1 до 5 баллов!
- Тип файла:ppt / pptx (powerpoint)
- Всего слайдов:120 слайдов
- Для класса:1,2,3,4,5,6,7,8,9,10,11
- Размер файла:9.81 MB
- Просмотров:66
- Скачиваний:5
- Автор:неизвестен
Слайды и текст к этой презентации:
№1 слайд
Содержание слайда: α-Аминокислоты и белки
1. α-Аминокислоты, строение, номенклатура, изомерия.
2. Физические и химические свойства.
3. Пептиды и белки.
№2 слайд
Содержание слайда: Медико-биологическое значение темы
Медико-биологическое значение темы
Из остатков аминокислот построены такие важные соединения как белки, которые участвуют практически во всех процессах in vivo: биосинтез алкалоидов, порфиринов, тетрапиррольных пигментов, мочевины и т.д.
С нарушениями метаболизма аминокислот связаны наследственные заболевания как фенилкетонурия и алкаптонурия.
№3 слайд
Содержание слайда: Некоторые аминокислоты являются лекарственными препаратами.
Некоторые аминокислоты являются лекарственными препаратами.
№4 слайд
Содержание слайда: Медико-биологическое значение темы
№5 слайд
Содержание слайда:
№6 слайд
Содержание слайда: α-Аминокислоты, строение, номенклатура, изомерия
№7 слайд
Содержание слайда: α-Аминокислоты, строение, номенклатура, изомерия
I. По строению углеводородного радикала α-аминокислоты делят на 7 групп:
№8 слайд
Содержание слайда:
№9 слайд
Содержание слайда:
№10 слайд
Содержание слайда:
№11 слайд
Содержание слайда:
№12 слайд
Содержание слайда:
№13 слайд
Содержание слайда: α-Аминокислоты, строение, номенклатура, изомерия
№14 слайд
Содержание слайда:
№15 слайд
Содержание слайда:
№16 слайд
Содержание слайда:
№17 слайд
Содержание слайда:
№18 слайд
Содержание слайда:
№19 слайд
Содержание слайда:
№20 слайд
Содержание слайда:
№21 слайд
Содержание слайда:
№22 слайд
Содержание слайда:
№23 слайд
Содержание слайда:
№24 слайд
Содержание слайда:
№25 слайд
Содержание слайда:
№26 слайд
Содержание слайда:
№27 слайд
Содержание слайда:
№28 слайд
Содержание слайда:
№29 слайд
Содержание слайда: II. По способности синтезироваться в организме аминокислоты делятся на заменимые и незаменимые.
II. По способности синтезироваться в организме аминокислоты делятся на заменимые и незаменимые.
№30 слайд
Содержание слайда:
№31 слайд
Содержание слайда:
№32 слайд
Содержание слайда: α-Аминокислоты, строение, номенклатура, изомерия
Значение pH, при котором концентрация диполярных ионов максимальна, а минимальные концентрации катионных и анионных форм -аминокислоты равны, называется изоэлектрической точкой (pI).
В изоэлектрической точке суммарный заряд молекулы кислоты равен 0.
№33 слайд
Содержание слайда: α-Аминокислоты, строение, номенклатура, изомерия
Для моноаминомонокарбоновых кислот pI ≈ 5-6,
pI моноаминодикарбоновых кислот (Asp, Glu) ≈ 3,
pI диаминомонокарбоновых кислот (His, Lys, Arg) ≈ 8-11.
Если pH меньше pI, AK имеет положительный заряд и движется к катоду. Если pH больше pI, AK имеет отрицательный заряд и движется к аноду. Диполярные ионы не перемещаются в электрическом поле.
№34 слайд
Содержание слайда: α-Аминокислоты, строение, номенклатура, изомерия
№35 слайд
Содержание слайда: α-Аминокислоты, строение, номенклатура, изомерия
In vivo при физиологических значения рН=7,34-7,36 α-аминокислоты и белки находятся в анионной форме, отрицательный заряд которой уравновешивается катионами натрия и калия.
№36 слайд
Содержание слайда: Номенклатура
Номенклатура
Названия -аминокислот строятся по рациональной и заместительной номенклатуре ИЮПАК, но обычно используются их тривиальные названия:
№37 слайд
Содержание слайда: Изомерия
Изомерия
Структурная изомерия
№38 слайд
Содержание слайда: Стереоизомерия
α - Аминокислоты - хиральные соединения, обладающие оптической активностью. Исключение составляет глицин:
H2N CH2 COOH
№39 слайд
Содержание слайда: Стереоизомерия
Относительная конфигурация -аминокислот определяется по положению –NН2 группы у α-углеродного звена. Расположение аминогруппы слева соответствует L-, справа – D-конфигурации.
№40 слайд
Содержание слайда: Стереоизомерия
Стереоизомерия
№41 слайд
Содержание слайда: Аминокислоты, строение, номенклатура, изомерия, классификация
№42 слайд
Содержание слайда: Физические свойства
Физические свойства
-Аминокислоты - кристаллические вещества. Имеют высокие температуры плавления (выше 200 С), нелетучие, растворимые в воде и нерастворимые в неполярных органических растворителях.
Способность -аминокислот растворятся в воде является важным фактором обеспечения их биологического функционирования - с нею связаны всасываемость -аминокислот, их транспорт в организме и т.п.
№43 слайд
Содержание слайда: Химические свойства
Химические свойства
-Аминокислоты - амфотерные соединения.
I. Реакции по группе -COOH
1. Солеобразование:
№44 слайд
Содержание слайда: Реакции по группе - COOH
№45 слайд
Содержание слайда: Химические свойства
Химические свойства
II. Реакции по группе –NH2:
1. Солеобразование
№46 слайд
Содержание слайда: Взаимодействие с Cu(OH)2
№47 слайд
Содержание слайда: Реакции по аминогруппе
2.Ацилирование
№48 слайд
Содержание слайда: Химические свойства
II. Биологически важные химические реакции:
1. Декарбоксилирование - путь образования биогенных аминов из -аминокислот.
Процесс идет с участием ферментов декарбоксилаз:
№49 слайд
Содержание слайда: Декарбоксилирование
Декарбоксилирование
№50 слайд
Содержание слайда: 2. Дезаминирование - это реакция удаления аминогруппы путем окислительного, восстановительного, гидролитического или внутримолекулярного дезаминирования.
2. Дезаминирование - это реакция удаления аминогруппы путем окислительного, восстановительного, гидролитического или внутримолекулярного дезаминирования.
В организме преобладает путь окислительного дезаминирования: с участием ферментов дегидрогеназ и кофермента - НАД+.
№51 слайд
Содержание слайда: Окислительное дезаминирование in vivo
№52 слайд
Содержание слайда: Дезаминирование
№53 слайд
Содержание слайда: 3. Трансаминирование (переаминирование) - это путь синтеза необходимых -аминокислот из -кетонокислот.
3. Трансаминирование (переаминирование) - это путь синтеза необходимых -аминокислот из -кетонокислот.
При этом донором аминогруппы является -АК, находящаяся в избытке, а акцептором аминогруппы -кетонокислоты (ПВК, ЩУК, -кетомаслянная кислота).
Процесс происходит с участием фермента - трансаминазы и кофермента пиридоксальфосфата.
№54 слайд
Содержание слайда: Трансаминирование
№55 слайд
Содержание слайда: Процесс трансаминирования связывает обмен белков и углеводов в организме, регулирует содержание и синтез заменимых -аминокислот.
№56 слайд
Содержание слайда: Пептиды и белки
Пептиды (греч. πεπτος — питательный) и белки - биополимеры, построенные из -аминокислот.
Пептиды содержат до 100, белки свыше 100, олигопептиды - не более 10 аминокислотных остатков. Молекулярная масса пептидов до 10000, белков от 10000 до нескольких миллионов.
№57 слайд
Содержание слайда: Функции белков
Функции белков
1. Ферментативная
2. Структурная
3. Питательная
4. Защитная функция
5. Транспортная
6. Регуляторная
7. Запасающая
8. Двигательная
№58 слайд
Содержание слайда: Классификация пептидов и белков
№59 слайд
Содержание слайда: Схема образования пептидов
№60 слайд
Содержание слайда:
№61 слайд
Содержание слайда: Пептиды и белки
Названия пептидов строятся путём последовательного перечисления аминокислотных остатков, начиная с N-конца, с добавлением суффикса -ил, кроме последней С-концевой аминокислоты, для которой сохраняется её полное название. Для остатка аспарагиновой кислоты используется название аспартил.
№62 слайд
Содержание слайда: Пространственное строение амидной группы
Пространственное строение амидной группы
1. Пептидная группа относится к р,- сопряженной системе. Все атомы лежат в одной -плоскости.
2. За счет образования единого делокализованного 4-электронного облака вращение вокруг С-N связи затруднено.
№63 слайд
Содержание слайда:
№64 слайд
Содержание слайда: Пептиды и белки
№65 слайд
Содержание слайда: Изоэлектрическая точка белка (pI)
Изоэлектрическая точка белка (pI)
Молекула белка имеет электрический заряд.
В нейтральной среде заряд белковой молекулы определяется соотношением количества свободных групп –COOH, –OH, –SH и –NH2 и степенью их диссоциации.
№66 слайд
Содержание слайда: Изоэлектрическая точка белка (pI)
Изоэлектрическая точка белка (pI)
Схематично диссоциацию (с учетом гидратации) можно представить в виде:
COOH COOH COO- + H+
R + HOH R R
NH2 NH3OH NH3+ + OH-
биполярный
ион
(цвиттер-форма)
№67 слайд
Содержание слайда: Изоэлектрическая точка белка
Чем больше –COOH, –OH, –SH групп, тем выше отрицательный заряд, и белок будет проявлять свойства слабой кислоты.
Преобладание –NH2-групп сообщает белку основные свойства и положительный заряд.
В сильнокислой среде белок заряжается положительно, в сильнощелочной отрицательно.
№68 слайд
Содержание слайда: I. Аминокислоты, пептиды и белки являются амфотерными соединениями, содержащими и кислотные группы (–COOH) и оснóвные группы (–NH2).
I. Аминокислоты, пептиды и белки являются амфотерными соединениями, содержащими и кислотные группы (–COOH) и оснóвные группы (–NH2).
№69 слайд
Содержание слайда: Химические свойства
II. По месту пептидных связей молекулы белков гидролизуются:
а) in vivo с участием ферментов - пептидаз. Среди пептидаз выделяют:
- эндопептидазы, расщепляющие связи внутри макромолекулы;
- экзопептидазы, отщепляющие N- или C- концевую -аминокислоту.
В организме белки расщепляются полностью, т.к. для жизнедеятельности необходимы только свободные -аминокислоты.
№70 слайд
Содержание слайда: Химические свойства пептидов и белков
№71 слайд
Содержание слайда: Биуретовая реакция
№72 слайд
Содержание слайда: Биуретовая реакция
№73 слайд
Содержание слайда: Биуретовая реакция
При взаимодействии пептидов в щелочных растворах с ионами меди (II) образуется хелатный комплекс (фиолетовое окрашивание).
№74 слайд
Содержание слайда: Нингидринная реакция на - аминокислоты
№75 слайд
Содержание слайда: Ксантопротеиновая
реакция
Определяет присутствие в
белке ароматических и
гетероциклических
- аминокислот:
триптофана,
фенилаланина,
тирозина,
гистидина.
№76 слайд
Содержание слайда: Ксантопротеиновая реакция
№77 слайд
Содержание слайда: Реакция Миллона на тирозин
№78 слайд
Содержание слайда: Реакция Миллона
Реактив Миллона взаимодействует с тирозином с образованием ртутной соли нитропроизводного тирозина, окрашенной в розовато-красный цвет:
№79 слайд
Содержание слайда: Реакция Фоля
Это реакция на цистеин и цистин.
№80 слайд
Содержание слайда: Реакция Фоля
№81 слайд
Содержание слайда:
№82 слайд
Содержание слайда: Первичная структура
NH2-Tyr-Pro-Lys-Gly-Phe-Tyr-Lys-COOH.
Первичная структура определяет уровни
структурной организации белка.
№83 слайд
Содержание слайда:
№84 слайд
Содержание слайда: 20 аминокислот могут дать примерно 100000000000000000000000000000000000000000000000000000000000000000000000000000000000000000000000000000000000000000000000000000000000000000000000000000000000000000000000000000000000000000000000000000000 белков.
Это астрономическое число – число гугол умноженное на число гугол
(число гугол – это 10100)
№85 слайд
Содержание слайда: Вторичная структура
Вторичная структура - локальные высокоупорядоченные конформации белковой цепи – спирали и складчатые слои.
Примеры:
№86 слайд
Содержание слайда:
№87 слайд
Содержание слайда:
№88 слайд
Содержание слайда: Водородные связи в a-спиралях
-Вал-Фен-Тир-Ала-Лей-
№89 слайд
Содержание слайда: Структура b-складчатых слоев
b-Структура образуется из нескольких полипептидых цепей связанных водородными связями.
№90 слайд
Содержание слайда: Структура b-складчатых слоев
Водородные связи
№91 слайд
Содержание слайда: Обозначение вторичной структуры
№92 слайд
Содержание слайда: Третичная структура
Третичная структура – форма белковой молекулы; трёхмерная структура белка.
Укладка нерегулярных областей и a и b-структур в глобулу определяет третичную структуру белка.
№93 слайд
Содержание слайда: Третичная структура
-Аминокислоты в белковой глобуле взаимодействуют за счёт:
Ковалентных связей
(дисульфидные –S–S– связи в цистине)
Ионных связей
(Глу-COO- H3N+-Лиз)
Водородных связей
(Глу-COO-…HO-Тир)
Гидрофобных взаимодействий
(Вал, Лей, Иле, Фен)
№94 слайд
Содержание слайда: Уровни структурной организации белка
№95 слайд
Содержание слайда: Дисульфидные связи в цистине
№96 слайд
Содержание слайда: Дисульфидные связи
№97 слайд
Содержание слайда: Ионные связи
№98 слайд
Содержание слайда: Третичная структура
По третичной структуре белки делят на:
глобулярные - для них характерна -спиральная структура (яичный белок, ферменты, глобин в составе гемоглобина);
фибриллярные - для них характерна -структура (белки мышечной ткани - миоинозин, бетта-кератин волос).
№99 слайд
Содержание слайда: Пептиды и белки
Глобулярные белки выполняют функции, требующие подвижности и, следовательно, растворимости.
Они участвуют в регуляции жизненных процессов: гемоглобин переносит кислород из лёгких в ткани, ферменты катализируют многочисленные химические реакции, протекающие в организме, антитела обеспечивают защиту от чужеродных организмов и т.д.
№100 слайд
Содержание слайда: Пептиды и белки
№101 слайд
Содержание слайда: Третичная структура
№102 слайд
Содержание слайда: Третичная структура
№103 слайд
Содержание слайда: Третичная структура
№104 слайд
Содержание слайда:
№105 слайд
Содержание слайда:
№106 слайд
Содержание слайда: Третичная структура
№107 слайд
Содержание слайда: Третичная структура
№108 слайд
Содержание слайда: Третичная структура
№109 слайд
Содержание слайда: Фолдинг – сворачивание белковой цепи с образованием нативной структуры.
№110 слайд
Содержание слайда:
№111 слайд
Содержание слайда:
№112 слайд
Содержание слайда:
№113 слайд
Содержание слайда: Домены
№114 слайд
Содержание слайда: Четвертичная структура
Четвертичная структура - агрегат нескольких белковых молекул, образующих одну структуру.
Взаимодействия: ионные, водородные, гидрофобные, ковалентные (дисульфидные).
Протомер - отдельная полипептидная цепь
Субъединица - функциональная единица.
№115 слайд
Содержание слайда:
№116 слайд
Содержание слайда: Дисульфидные связи
№117 слайд
Содержание слайда: Четвертичная структура
№118 слайд
Содержание слайда: Четвертичная структура
№119 слайд
Содержание слайда: Вопросы для самоконтроля
№120 слайд
Содержание слайда: Спасибо за Ваше внимание!
Спасибо за Ваше внимание!
Скачать все slide презентации Α-Аминокислоты и белки одним архивом:
