Презентация Белки. Аминокислоты онлайн
На нашем сайте вы можете скачать и просмотреть онлайн доклад-презентацию на тему Белки. Аминокислоты абсолютно бесплатно. Урок-презентация на эту тему содержит всего 60 слайдов. Все материалы созданы в программе PowerPoint и имеют формат ppt или же pptx. Материалы и темы для презентаций взяты из открытых источников и загружены их авторами, за качество и достоверность информации в них администрация сайта не отвечает, все права принадлежат их создателям. Если вы нашли то, что искали, отблагодарите авторов - поделитесь ссылкой в социальных сетях, а наш сайт добавьте в закладки.
Презентации » Химия » Белки. Аминокислоты
Оцените!
Оцените презентацию от 1 до 5 баллов!
- Тип файла:ppt / pptx (powerpoint)
- Всего слайдов:60 слайдов
- Для класса:1,2,3,4,5,6,7,8,9,10,11
- Размер файла:13.30 MB
- Просмотров:80
- Скачиваний:1
- Автор:неизвестен
Слайды и текст к этой презентации:
№1 слайд
![Белки План лекции. .](/documents_6/ae83e073040bc6d94d6dfc926293f29d/img0.jpg)
Содержание слайда: Белки
План лекции.
1. Аминокислоты и пептиды.
2. Белки – химический состав и содержание в тканях.
3. Молекулярная масса белков.
4. Уровни организации белков.
5. Супервторичная структура и доменная организация.
6. Формирование трехмерной структуры.
7. Химические связи в белках.
8. Конформационная лабильность.
9. Функции белков.
10. Структурное и функциональное многообразие белков.
11. Связь структуры и функции белков.
12. Физико-химические свойства белков.
а) кислотно-основные свойства
б) коллоидно-осмотические свойства
в)растворимость
г) денатурация – ренатурация
13. Классификация белков.
№4 слайд
![Аминокислоты Олигопептиды](/documents_6/ae83e073040bc6d94d6dfc926293f29d/img3.jpg)
Содержание слайда: Аминокислоты → Олигопептиды → Полипептиды → Белки.
Значение аминокислот:
1. Являются строительными блоками пептидов и белков.
2. Участвуют в передаче нервных импульсов (глицин, глютаминовая кислота).
3. Образуют амины (гистамин, ГАМК) выполняющие регуляторную функцию.
4. Количественные нарушения и нарушение обмена аминокислот приводят к болезням.
№7 слайд
![Классификация аминокислот .](/documents_6/ae83e073040bc6d94d6dfc926293f29d/img6.jpg)
Содержание слайда: Классификация аминокислот:
1. Электрохимическая. В зависимости от радикала, могут быть полярными (гидрофильными), неполярными (гидрофобными) и нейтральными.
Полярные: Аргинин, аспарагин, аспарагиновая кислота, гистамин, глицин, глютамин, глютаминовая кислота, лизин, серин, тирозин, триптофан, цистеин.
Неполярные: Аланин, валин, изолейцин, лейцин, метионин, пролин, триптофан, фенилаланин.
2. Структурная.
Ациклические и циклические (гетероциклические, ароматические, циклоаминокислоты.)
а) моноаминомонокарбоновые – глицин, аланин, лейцин, валин, изолейцин.
б) диаминомонокарбоновые - лизин
в) моноаминодикарбоновые – глутамин, аспарагин
г) тиоаминокислоты – цистин, метионин
3. Биологическая. Не все аминокислоты и не в равных количествах могут входить в состав белков.
Заменимые: Аспарагиновая кислота, глютаминовая кислота, серин, пролин, оксипролин.
Незаменимые: Валин, лейцин, изолейцин, лизин, треонин, метионин, фенилаланин
Полузаменимые: Глицин, цистеин, тирозин, аргинин, гистидин.
№8 слайд
![Пептиды. Пептид состоит из](/documents_6/ae83e073040bc6d94d6dfc926293f29d/img7.jpg)
Содержание слайда: Пептиды.
Пептид состоит из двух или более аминокислотных остатков связанных пептидными связями (дипептид, трипептид ….). Если из более чем 10, то это полипептид. До 10 – олигопептид.
Значение: 1. Многие гормоны ( вазопрессин, окситоцин, инсулин).
2. Антибиотики (валиномицин, грамицидин А).
3. Противоопухолевые препараты.
4. Физиологически активные вещества (брадикинин – расслабляет гладкую мускулатуру. Глутатион – модулятор ферментативной активности, образовывает дисульфидные связи).
Как и аминокислоты обладают амфотерными своствами.
№10 слайд
![Функции белков.](/documents_6/ae83e073040bc6d94d6dfc926293f29d/img9.jpg)
Содержание слайда: Функции белков.
Каталитическая – ферменты
Пластическая – структурные белки
Регуляторная – гормоны, ферменты
Сократительная – белки мышц и цитоскелета
Защитная – иммуноглобулины
Энергетическая – отслужившие белки
Рецепторная – некоторые белки мембран
Транспортная – белки крови, белки мембран.
Гистосовместимость – некоторые белки мембран.
И др.
В организме животных белков - 18-21%, у растений – 0,01-15%
№18 слайд
![Структура белков. Пептидные](/documents_6/ae83e073040bc6d94d6dfc926293f29d/img17.jpg)
Содержание слайда: Структура белков.
Пептидные цепи содержат десятки, сотни и тысячи аминокислотных остатков, соединенных прочными пептидными связями. За счет внутримолекулярных взаимодействий белки образуют определенную пространственную структуру, называемую «конформация белков». Линейная последовательность аминокислот в белке содержит информацию о построении трехмерной пространственной структуры. Различают 4 уровня структурной организации белков, называемых первичной, вторичной, третичной и четвертичной структурами
№19 слайд
![Уровни организации белков.](/documents_6/ae83e073040bc6d94d6dfc926293f29d/img18.jpg)
Содержание слайда: Уровни организации белков.
ПЕРВИЧНАЯ – линейная последовательность аминокислот. Образование полипептидов.
ВТОРИЧНАЯ – спирализация или послойная укладка полипептидов.
ТРЕТИЧНАЯ – пространственная укладка полипептидов. Образование доменов глобул, фибрилл, сложных белков.
ЧЕТВЕРТИЧНАЯ – объединение глобул и фибрилл. Образование надмолекулярных структур.
№25 слайд
![Особенности -спирали Имеет](/documents_6/ae83e073040bc6d94d6dfc926293f29d/img24.jpg)
Содержание слайда: Особенности α-спирали
Имеет винтовую симметрию
Водородные связи образуются между пептидными группами каждого первого и четвертого аминокислотного остатка.
Витки спирали регулярны
Равнозначность всех остатков при образовании пептидных связей
Боковые радикалы не участвуют в образовании α– спирали.
Особенности β – структуры.
β – структура – слоисто-складчатая структура.
Может быть параллельная и антипараллельная структура. Возможен переход α→β.
Большинство белков имеет доменное строение, т.е. могут содержать как α, β так и неорганизованные участки.
№26 слайд
![Спирализация уменьшение длины](/documents_6/ae83e073040bc6d94d6dfc926293f29d/img25.jpg)
Содержание слайда: Спирализация – уменьшение длины в 45 раз, третичная структура уменьшает размер в десятки раз.
Третичная структура – пространственная организация полипептидных цепей.
Только правильная укладка делает белок активным.
Белки состоящие из нескольких полипептидных цепей образуют олигомеры, состоящих из протомеров (субъединиц).
№27 слайд
![Супервторичная структура](/documents_6/ae83e073040bc6d94d6dfc926293f29d/img26.jpg)
Содержание слайда: Супервторичная структура белков.
Пространственная структура каждого белка индивидуальна и определяется его первичной структурой. Однако сравнение конформации разных по структуре и функциям белков выявило наличие у них похожих сочетаний элементов вторичной структуры. Такой специфический порядок формирования вторичных структур называют супервторичной структурой белков. Супервторичная структура формируется за счет межрадикальных взаимодействий.
№29 слайд
![Доменная структура белков.](/documents_6/ae83e073040bc6d94d6dfc926293f29d/img28.jpg)
Содержание слайда: Доменная структура белков.
Если полипептидная цепь белка содержит более 200 аминокислот, как правило, ее пространственная структура сформирована в виде двух или более доменов. Домен – участок полипептидной цепи, который в процессе формирования пространственной структуры приобрел независимо от других участков той же цепи конформацию глобулярного белка. Так, легкая цепь иммуноглобулина G состоит из двух доменов. В некоторых случаях доменами называют участки полипептидной цепи.
№34 слайд
![Формирование трехмерной](/documents_6/ae83e073040bc6d94d6dfc926293f29d/img33.jpg)
Содержание слайда: Формирование трехмерной структуры белков в клетках - «фолдинг белков».
В процессе синтеза полипептидных цепей, транспорта их через мембраны, при сборке олигомерных белков возникают промежуточные нестабильные конформации, склонные к агрегации. На вновь синтезированном полипептиде имеется множество гидрофобных радикалов, которые в трехмерной структуре спрятаны внутри молекулы. Поэтому на время формирования нативной конформации реакционоспособные аминокислотные остатки одних белков должны быть отделены от таких же групп других белков.
Во всех известных организмах от прокариотов до высших эукариотов обнаружены белки, способные связываться с белками, находящимися в неустойчивом, склонном к агрегации состоянии. Они способны стабилизировать их конформацию, обеспечивая фолдинг белков. Эти белки получили название « шапероны».
№39 слайд
![Классификация шаперонов. В](/documents_6/ae83e073040bc6d94d6dfc926293f29d/img38.jpg)
Содержание слайда: Классификация шаперонов.
В соответствии с молекулярной массой все шапероны можно разделить на 6 основных групп:
Высокомолекулярные, с молекулярной массой от 100 до 110 кД
Ш-90 – с молекулярной массой от 83 до 90 кД;
Ш-70 – с молекулярной массой от 66 до 78 кД;
Ш- 60;
Ш-40;
Низкомолекулярные шапероны с молекулярной массой от 15 до 30 кД;
Среди шаперонов различают: конститутивные белки (высокий базальный синтез которых не зависит от стрессовых воздействий на клетки организма), и индуцибельные, синтез которых в нормальных условиях идет слабо, но при стрессовых воздействиях на клетку резко увеличивается. Индуцибельные шапероны относятся к «белкам теплового шока» , быстрый синтез которых отмечают практически во всех клетках, которые подвергаются любым стрессовым воздействиям.
№46 слайд
![Конформационная лабильность](/documents_6/ae83e073040bc6d94d6dfc926293f29d/img45.jpg)
Содержание слайда: Конформационная лабильность белков.
Белки обладают конформационной лабильностью – склонностью к небольшим изменениям конформации за счет разрыва одних и образования других слабых связей. Конформация белка может меняться при изменении химических и физических свойств среды, а так же при взаимодействии белка с другими молекулами. При этом изменение пространственной структуры не только участка, контактирующего с другой молекулой, но и конформации белка в целом. Конформационные изменения играют огромную роль в функционировании белков в живой клетке.
№49 слайд
![Классификация белков по](/documents_6/ae83e073040bc6d94d6dfc926293f29d/img48.jpg)
Содержание слайда: Классификация белков по функциям.
1. Структурная функция:
а) на клеточном уровне:
-белки мембран
-белки цитоскелета
- белки цитозоля, образующие коллоид (гель)
- белки ядра других органелл
б) на тканевом уровне:
-белки гликокаликса – «белковый клей»
- белки межклеточных контактов
- белки мышц
- белки крови
в) на организменном уровне:
- белки скелета
- белки сухожилий и связок и др.
2. Каталитическая – обеспечение всех биохимических реакций, превращение веществ и энергии, обеспечение всех функций.
3. Белки-гормоны – регуляция основных путей обмена веществ. Только несколько десятков аминокислотных остатков белков обеспечивают активность.
4. Регуляторные белки – репрессия и дерепрессия генома, что обуславливает деление, дифференцировку, рост, развитие и др.
№50 слайд
![. Защитные белки а антитела,](/documents_6/ae83e073040bc6d94d6dfc926293f29d/img49.jpg)
Содержание слайда: 5. Защитные белки
а) антитела, вырабатываемые в ответ на введение антигенов (иммуноглобулины)
б) белки сыворотки крови
в) интерфероны
г) белки-антифризы
д) лизоцимы и др.
6. Транспортные белки
а) белки крови и лимфы (альбумин, глобулины, трансферин Fe, липопротеины, гемоглобины, мембранные белки).
7. Сократительные белки – миозин, актин, белки микротрубочек, белки цитоскелета, белки веретена деления, белки фибрилл жгутиков и ресничек.
8. Рецепторные белки – участвуют в передаче и восприятии сигналов: инсулиновые, ацетилхолинивые, тестостероновые, обонятельный рецепторы.
9. Белки – ингибиторы ферментов – многочисленная группа (ингибиторы протеаз).
10. Токсические белки – многие яды змей, насекомых, растений.
№56 слайд
![Физико химические свойства](/documents_6/ae83e073040bc6d94d6dfc926293f29d/img55.jpg)
Содержание слайда: Физико – химические свойства белков.
Обусловлены свойствами и составом радикалов аминокислот.
1. Кислотно-основные свойства – обусловлены соотношением кислых и основных аминокислот.
Белки – амфотерные полиэлектролиты.
Белки обладают буферными свойствами.
2.Коллоидно-осмотические свойства белков. Водные растворы белков являются устойчивыми, равновесными и гомогенными коллоидными растворами. Характеризуются опалесценцией, малой скоростью диффузии, непроницаемостью через биологические мембраны (высокая осмотическая активность), высокая вязкость растворов, образование гелей.
3. Растворимость в воде - особенности структуры белка в растворе, гидрофильность и гиброфобность белков, свойства водного раствора белков, гидратная оболочка белков, действие нейтральных солей, рН, температуры.
4. Денатурация – ренатурация белков.
№57 слайд
![Реакции осаждения. Обратимые](/documents_6/ae83e073040bc6d94d6dfc926293f29d/img56.jpg)
Содержание слайда: Реакции осаждения.
Обратимые -
(NH4)2SO4, NaCl (высаливание),
спирт, ацетон и другие.
Необратимые (с денатурацией) – температура, сильные кислоты и щелочи, соли тяжелых металов, фенол, алкалоидные реактивы.
Цветные реакции.
Биуретовая
Ксантопротеиновая
На серу (Фолли)
НА триптофан (Адамкевича)
На тирозин (Фолина)
На аргинин (Сакагучи)
На углеводный компонент
Скачать все slide презентации Белки. Аминокислоты одним архивом:
Похожие презентации
-
9 класс Урок 8. Аминокислоты. Белки. Составитель презентации – учитель химии МОУ СОШ г. Холма Насонова Т. А.
-
По Химии "Аминокислоты белки аминокислоты" - скачать смотреть
-
Белки и аминокислоты
-
Аминокислоты. Белки
-
Белки. Строение аминокислот
-
Аминокислоты. Пептиды. Белки
-
Аминокислоты, пептиды, белки, нуклеиновые кислоты. Их биологическая роль
-
Аминокислоты. Белки. Пептиды
-
Α-Аминокислоты и белки
-
По Химии "Белки как основа всего живого" - скачать смотреть